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- PDB-1ob3: Structure of P. falciparum PfPK5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ob3
タイトルStructure of P. falciparum PfPK5
要素CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 2 HOMOLOG
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / CDK
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 kinase activity / [RNA-polymerase]-subunit kinase / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cell division / protein serine kinase activity ...RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 kinase activity / [RNA-polymerase]-subunit kinase / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cell division / protein serine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Holton, S. / Merckx, A. / Burgess, D. / Doerig, C. / Noble, M. / Endicott, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structures of P. Falciparum Pfpk5 Test the Cdk Regulation Paradigm and Suggest Mechanisms of Small Molecule Inhibition
著者: Holton, S. / Merckx, A. / Burgess, D. / Doerig, C. / Noble, M. / Endicott, J.
履歴
登録2003年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 2 HOMOLOG
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 2 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1142
ポリマ－66,1142
非ポリマー00
水5,819323
1
A: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 2 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0571
ポリマ－33,0571
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 2 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0571
ポリマ－33,0571
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)222.088, 44.267, 63.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.42, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.004, -0.586, -0.81), (-0.355, -0.758, 0.547), (-0.935, 0.285, -0.211)
ベクター: 57.75677, 18.03457, 26.23412)

-
要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 2 HOMOLOG / PFPK5


分子量: 33057.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q07785, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 100MM HEPES SODIUM SALT PH 7.5, 10MM MGCL2, PEG 8K (8-16%), ISOPROPANOL (2-8%)
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
19 mg/mlprotein1drop
240 mMHEPES1droppH7.5
3200 mM1dropNaCl
40.02 %MTG1drop
5100 mMHEPES1reservoirpH7.5
610 mM1reservoirMgCl2
78-16 %PEG80001reservoir
82-8 %isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→36.2 Å / Num. obs: 46965 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 1.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.414 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. measured all: 120555 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 % / Rmerge(I) obs: 0.414 / Mean I/σ(I) obs: 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→105.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 3.327 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.47 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 2378 5.1 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.193 44577 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å20 Å20.47 Å2
2--1.4 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→105.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4309 0 0 323 4632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224401
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024065
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5111.9735944
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83839496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6715529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2665
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02860
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2886
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2380.24509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22516
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1140.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3310.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2981.52657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.18124292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.64731744
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2364.51652
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.309 149
Rwork0.253 3192
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 36.2 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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