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万見
- PDB-1o9y: Crystal structure of the C-terminal domain of the HrcQb protein f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o9y
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of the HrcQb protein from Pseudomonas syringae pv. phaseolicola
要素HRCQ2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SECRETORY PROTEIN / HRP / TYPE III SECRETION SYSTEM / PHYTOPATHOGENICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Surface presentation of antigens (SPOA) / SpoA-like / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type III secretion protein HrcQb
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS SYRINGAE (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Fadouloglou, V.E. / Kokkinidis, M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Structure of Hrcqb-C, a Conserved Component of the Bacterial Type III Secretion Systems.
著者: Fadouloglou, V.E. / Tampakaki, A.P. / Glykos, N.M. / Bastaki, M.N. / Hadden, J.M. / Phillips, S.E. / Panopoulos, N.J. / Kokkinidis, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structural Studies of the Hrp Secretion System: Expression, Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the C-Terminal Domain of the Hrcqb Protein from Pseudomonas ...タイトル: Structural Studies of the Hrp Secretion System: Expression, Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the C-Terminal Domain of the Hrcqb Protein from Pseudomonas Syringae Pv. Phaseolicola.
著者: Fadouloglou, V.E. / Tampakaki, A.P. / Panopoulos, N.J. / Kokkinidis, M.
履歴
登録2002年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22015年4月15日Group: Database references
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HRCQ2
B: HRCQ2
C: HRCQ2
D: HRCQ2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8134
ポリマ－35,8134
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.018, 27.696, 98.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.3856, 0.04745, -0.92144), (0.04049, -0.99858, -0.03448), (-0.92178, -0.02401, -0.38698)40.30292, -15.36785, 59.78619
2given(0.94344, 0.00038, 0.33155), (-0.00549, -0.99984, 0.01677), (0.3315, -0.01764, -0.94329)-24.91557, 0.14083, 146.06969
3given(0.06267, 0.02779, -0.99765), (-0.04246, 0.99878, 0.02515), (0.99713, 0.04078, 0.06377)32.84485, 17.11343, 102.97632
詳細EVIDENCE BOTH FROM GEL FILTRATION EXPERIMENTS AND THECRYSTAL STRUCTURE SUGGESTS THAT THE TETRAMER (DIMER OFDIMERS) CONSISTING OF ALL FOUR CHAINS MAY BE BIOLOGICALLYRELEVANT.

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要素

#1: タンパク質
HRCQ2 / STRUCTURAL PROTEIN


分子量: 8953.182 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 50-128 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS SYRINGAE (バクテリア)
解説: THE C-TERMINUS (RESIDUES GLN 50 - SER 128) OF THE WHOLE PROTEIN WAS CLONED
Variant: PHASEOLICOLA / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 参照: UniProt: O85094
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 15% V/V MPD, 80 MM MAGNESIUM ACETATE, 100 MM BIS-TRIS PH=6.5, pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 292 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Fadouloglou, V.E., (2001) Acta Cryst., D57, 1689.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %MPD1drop
2100 mMsodium cacodylate1droppH6.5
3200 mMmagnesium acetate1drop
413-15 %(v/v)MPD1reservoir
570-90 mMmagnesium acetate1reservoir
6100 mMbis-tris1reservoirpH6.4-6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9800,0.9804,0.8856
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
20.98041
30.88561
反射解像度: 2.29→39 Å / Num. obs: 13028 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.29→2.42 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.156 / % possible all: 88.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 39 Å / Num. obs: 12352 / % possible obs: 0.058 % / 冗長度: 3.4 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 88.6 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.156 / Mean I/σ(I) obs: 4.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.29→39 Å / SU B: 6.373 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.34 / ESU R Free: 0.227 / 詳細: CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22834 680 5.2 %RANDOM
Rwork0.18226 ---
obs0.18468 12320 98.32 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.682 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.49 Å20 Å20.48 Å2
2---0.83 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2056 0 0 153 2209
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rfactor Rfree: 0.228 / Rfactor Rwork: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.261

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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