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- PDB-1o8q: The active site of the molybdenum cofactor biosenthetic protein d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o8q
タイトルThe active site of the molybdenum cofactor biosenthetic protein domain Cnx1G
要素MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
キーワードMOLYBDENUM COFACTOR BIOSYNTHESIS / CNX1G / MUTANTS
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / auxin-activated signaling pathway / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process ...glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / auxin-activated signaling pathway / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdenum ion binding / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / dendrite / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site ...Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kuper, J. / Winking, J. / Hecht, H.J. / Schwarz, G. / Mendel, R.R.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2003
タイトル: The Active Site of the Molybdenum Cofactor Biosynthetic Protein Domain Cnx1G
著者: Kuper, J. / Winking, J. / Hecht, H.J. / Mendel, R.R. / Schwarz, G.
履歴
登録2002年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
B: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
C: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
D: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
E: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
F: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
G: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
H: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,5968
ポリマ－141,5968
非ポリマー00
水8,773487
1
A: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
B: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
C: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0993
ポリマ－53,0993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
E: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN
F: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0993
ポリマ－53,0993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
G: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN

G: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN

G: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0993
ポリマ－53,0993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
手法PQS
4
H: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN

H: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN

H: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0993
ポリマ－53,0993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_564z,x+1,y-11
crystal symmetry operation9_465y-1,z+1,x1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)174.610, 174.610, 174.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11H
21A
31B
41C
51D
61E
71F
81G

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 5 - 162 / Label seq-ID: 5 - 162

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1HH
2AA
3BB
4CC
5DD
6EE
7FF
8GG

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999987, 0.004999, 0.001269), (0.001283, 0.002847, 0.999995), (0.004996, 0.999983, -0.002854)-41.3455, 130.64169, -130.88071
2given(-0.001751, -0.000155, 0.999998), (0.002733, 0.999996, 0.00016), (-0.999995, 0.002733, -0.00175)-41.7171, -43.5852, 43.718
3given(0.005984, 0.999974, -0.004021), (-0.999978, 0.005972, -0.002991), (-0.002967, 0.004039, 0.999987)133.3987, 130.1187, 44.1124
4given(-0.005684, 0.999973, 0.00462), (-0.001531, 0.004611, -0.999988), (-0.999983, -0.005692, 0.001504)0.021, 171.42281, 177.0338
5given(-0.003959, 0.008938, -0.999952), (-0.99999, -0.002048, 0.00394), (-0.002013, 0.999958, 0.008946)174.3573, 172.7847, 1.8869
6given(-0.999973, -0.006772, 0.002905), (-0.006758, 0.999965, 0.004831), (-0.002938, 0.004812, -0.999984)0.8807, -2.3692, 1.6194
7given(0.99996, 0.008452, 0.002775), (0.002788, -0.001601, -0.999995), (-0.008448, 0.999963, -0.001624)40.7709, 129.1317, 133.22881

-
要素

#1: タンパク質
MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS CNX1 PROTEIN / MOLYBDENUM COFACTOR / BIOSYNTHESIS ENZYME CNX1


分子量: 17699.518 Da / 分子数: 8 / 断片: CNX1 G-DOMAIN, RESIDUES 462-628 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
株: CV. COLUMBIA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): RK5206 / 参照: UniProt: Q39054
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN B, SER 573 ALA ENGINEERED ...ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN B, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN C, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN D, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN E, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN F, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN G, SER 573 ALA ENGINEERED MUTATION IN CHAIN H, SER 573 ALA THE MOLECULE CNX1G IS INVOLVED IN MOLYBDENUM COFACTOR BIOSYNTHESIS
配列の詳細DOMAIN DEFINITION MODIFIED FROM SWALL:CNX1_ARATH_2 N-TERMIANL EXTENSION VPGP, C-TERMINAL EXTENSION KQIKGDK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化pH: 7.7 / 詳細: 2.4 M SODIUM FORMIATE, pH 7.70
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Schwarz, G., (2001) J. Mol. Biol., 312, 405.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 2.4 M / 一般名: sodium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月15日 / 詳細: OSMIX MIRROR OPTICS
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→43.85 Å / Num. obs: 53034 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 90.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EAV

1eav


解像度: 2.6→43.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 8.369 / SU ML: 0.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.499 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 2680 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.195 50319 97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9440 0 0 487 9927
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0229568
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3591.99512968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.31851264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.24706
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2531
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0920.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8691.56344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.771210272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.93133224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4754.52696
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1170 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Htight positional0.030.05
2Atight positional0.030.05
3Btight positional0.030.05
4Ctight positional0.030.05
5Dtight positional0.030.05
6Etight positional0.030.05
7Ftight positional0.030.05
8Gtight positional0.030.05
1Htight thermal0.090.5
2Atight thermal0.070.5
3Btight thermal0.080.5
4Ctight thermal0.080.5
5Dtight thermal0.080.5
6Etight thermal0.080.5
7Ftight thermal0.080.5
8Gtight thermal0.080.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.312 208
Rwork0.26 3370
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Num. reflection obs: 50292 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.228 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_deg5.318
X-RAY DIFFRACTIONr_plane_restr0.004

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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