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- PDB-1o6e: Epstein-Barr virus protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o6e
タイトルEpstein-Barr virus protease
要素CAPSID PROTEIN P40
キーワードHYDROLASE / PROTEINASE / BETA-BARREL / SERINE PROTEASE / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORYLISOPROPANE / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Buisson, M. / Hernandez, J. / Lascoux, D. / Schoehn, G. / Forest, E. / Arlaud, G. / Seigneurin, J. / Ruigrok, R.W.H. / Burmeister, W.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The Crystal Structure of the Epstein-Barr Virus Protease Shows Rearrangement of the Processed C Terminus
著者: Buisson, M. / Hernandez, J. / Lascoux, D. / Schoehn, G. / Forest, E. / Arlaud, G. / Seigneurin, J. / Ruigrok, R.W.H. / Burmeister, W.P.
履歴
登録2002年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN P40
B: CAPSID PROTEIN P40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1284
ポリマ－50,8482
非ポリマー2802
水21612
1
A: CAPSID PROTEIN P40
B: CAPSID PROTEIN P40
ヘテロ分子

A: CAPSID PROTEIN P40
B: CAPSID PROTEIN P40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2568
ポリマ－101,6964
非ポリマー5604
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area8520 Å2
ΔGint-52.8 kcal/mol
Surface area41340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.800, 52.800, 330.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9993, 0.0239, 0.0285), (0.0355, 0.845, 0.5336), (-0.0113, 0.5342, -0.8453)
ベクター: 7.3, -13.89, 47.02)

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN P40 / ASSEMBLIN / VIRION STRUCTURAL PROTEIN BVRF2 / EC-RF3 AND EC-RF3A / PROTEASE / CAPSID PROTEIN VP22A


分子量: 25423.990 Da / 分子数: 2 / 断片: COAT PROTEIN VP24 (PROTEASE) DOMAIN, RESIDUES 1-235 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 細胞株: B95-8 MARMOSET CELL LINE / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03234, assemblin
#2: 化合物 ChemComp-ISP / PHOSPHORYLISOPROPANE / りん酸イソプロピル


分子量: 140.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O4P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION ARG 64 SER, CHAINS A AND B
配列の詳細ONLY PROTEASE DOMAIN OF THE ASSEMBLIN IS PRESENT IN THE CRYSTAL.THE SEQUENCE IS MODIFIED AT THE N- ...ONLY PROTEASE DOMAIN OF THE ASSEMBLIN IS PRESENT IN THE CRYSTAL.THE SEQUENCE IS MODIFIED AT THE N-TERMINUS DUE TO THE INTRODUCTION OF A THROMBIN CLEAVAGE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: CRYSTAL TWINNED
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: HANGING DROP METHOD USING A RESERVOIR SOLUTION OF 1.25 - 1.5 M SODIUM FORMATE,100 MM SODIUM CITRATE PH4.6 5 MM EDTA, PROTEIN IN 100 MM NACL 20 MM THRIS-HCL PH 7.5 1 MM EDTA 10 MM BETA-MERCAPTOETHANOL
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115-21 mg/mlprotein1drop
2100 mM1dropNaCl
3200 mMTris-HCl1droppH7.5
41 mMEDTA1drop
510 mMbeta-mercaptoethanol1drop
610 mMDFP1drop
71.25-1.5 Msodium formate1reservoir
8100 mMsodium citrate1reservoiror acetate, pH4.6
95 mMEDTA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.919
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.2 Å / Num. obs: 132854 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 56.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 89.9
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 89.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FL1

1fl1


解像度: 2.3→42 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFINED USING THE TWINNED TARGET, TWINNING FRACTION 0.477, OPERATOR -H,-K,L THE REFINEMENT HAS BEEN CARRIED OUT AGAINST TWINNED DATA USING THE CORRESPONDING TARGET IN CNS. R-FACTORS CAN NOT ...詳細: REFINED USING THE TWINNED TARGET, TWINNING FRACTION 0.477, OPERATOR -H,-K,L THE REFINEMENT HAS BEEN CARRIED OUT AGAINST TWINNED DATA USING THE CORRESPONDING TARGET IN CNS. R-FACTORS CAN NOT DIRECTLY BE COMPARED TO THE ONES FROM UNTWINNED STRUCTURES. FOR MAP CALCULATIONS, A DIFFERENT DATASET WITH A TWINNING FRACTION MORE DIFFERENT FROM 0.5 HAS BEEN USED. ITS RESOLUTION WAS LIMITED TO 2.5 A. SOME REGIONS CARACTERISED BY B FACTORS ABOVE 90 A2 ARE POORLY DEFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1149 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 24212 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.6 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 66.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.95 Å2-7.3 Å20 Å2
2---8.95 Å20 Å2
3---17.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-42 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3483 0 14 12 3509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.932.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.023
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it34
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.774
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 91 5 %
Rwork0.386 1813 -
obs--89.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.DFPTOPH3.DFP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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