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- PDB-1o4a: CRYSTAL STRUCTURE OF SH2 IN COMPLEX WITH RU82197. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o4a
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SH2 IN COMPLEX WITH RU82197.
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 DOMAIN FRAGMENT APPROACH
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly ...positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly / response to mineralocorticoid / positive regulation of dephosphorylation / ERBB2 signaling pathway / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / BMP receptor binding / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / cellular response to progesterone stimulus / regulation of vascular permeability / positive regulation of protein processing / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / negative regulation of focal adhesion assembly / skeletal muscle cell proliferation / : / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / CD28 co-stimulation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / cellular response to fluid shear stress / response to acidic pH / focal adhesion assembly / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of Ras protein signal transduction / odontogenesis / positive regulation of podosome assembly / regulation of bone resorption / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / adherens junction organization / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / myoblast proliferation / Ephrin signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to fatty acid / MET activates PTK2 signaling / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of early endosome to late endosome transport / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / Signaling by ALK / leukocyte migration / GP1b-IX-V activation signalling / CTLA4 inhibitory signaling / oogenesis / phospholipase activator activity / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Receptor Mediated Mitophagy / interleukin-6-mediated signaling pathway / DNA biosynthetic process / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of cell-cell adhesion / dendritic growth cone / regulation of heart rate by cardiac conduction / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Recycling pathway of L1 / PECAM1 interactions / uterus development / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / phospholipase binding / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / Long-term potentiation / negative regulation of anoikis / FCGR activation / RET signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of bone resorption
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-197 / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Lange, G. / Loenze, P. / Liesum, A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2003
タイトル: Requirements for specific binding of low affinity inhibitor fragments to the SH2 domain of (pp60)Src are identical to those for high affinity binding of full length inhibitors.
著者: Lange, G. / Lesuisse, D. / Deprez, P. / Schoot, B. / Loenze, P. / Benard, D. / Marquette, J.P. / Broto, P. / Sarubbi, E. / Mandine, E.
履歴
登録2003年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9312
ポリマ－12,3751
非ポリマー5561
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)26.414, 58.679, 63.499
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC / P60-SRC / C-SRC


分子量: 12374.964 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC / プラスミド: BL21 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12931, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-197 / 4-[2-ACETYLAMINO-2-(1-BIPHENYL-4-YLMETHYL-2-OXO-AZEPAN-3-YLCARBAMOYL)-ETHYL]-2-FORMYL-BENZOIC ACID / RU82197


分子量: 555.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H33N3O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.50
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Lesuisse, D., (2002) J.Med.Chem., 45, 2379.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 %PEG4001reservoir
210 %DMSO1reservoir
3100 mMMES1reservoirpH5.5
410 mMdithiothreitol1reservoir
560-80 mg/mlprotein1drop
610 mMdithiothreitol1droppH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. obs: 16099 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.55→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 89.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SHD

1shd


解像度: 1.5→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.202 --
obs0.202 16099 97.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 21.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数856 0 41 141 1038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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