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- PDB-1o2b: Crystal structure of Thymidylate Synthase Complementing Protein (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o2b
タイトルCrystal structure of Thymidylate Synthase Complementing Protein (TM0449) from Thermotoga maritima with FAD and PO4 at 2.45 A resolution
要素Thymidylate synthase thyX
キーワードTRANSFERASE / TM0449 / THYMIDYLATE SYNTHASE COMPLEMENTING PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / Joint Center for Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase (FAD) / thymidylate synthase (FAD) activity / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / NADPH binding / flavin adenine dinucleotide binding / methylation
類似検索 - 分子機能
Gyrase A; domain 2 - #170 / Thymidylate synthase ThyX / Thymidylate synthase ThyX superfamily / Thymidylate synthase complementing protein / Flavin-dependent thymidylate synthase (thyX) domain profile. / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Flavin-dependent thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Mathews, I.I. / Deacon, A.M. / Canaves, J.M. / McMullan, D. / Lesley, S.A. / Agarwalla, S. / Kuhn, P. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Functional Analysis of Substrate and Cofactor Complex Structures of a Thymidylate Synthase-Complementing Protein
著者: Mathews, I.I. / Deacon, A.M. / Canaves, J.M. / McMullan, D. / Lesley, S.A. / Agarwalla, S. / Kuhn, P.
履歴
登録2003年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase thyX
B: Thymidylate synthase thyX
C: Thymidylate synthase thyX
D: Thymidylate synthase thyX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,44211
ポリマ－110,0154
非ポリマー3,4277
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21540 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area33500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.991, 118.150, 145.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Thymidylate synthase thyX / TS / TSase / thymidylate synthase complementing protein


分子量: 27503.680 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM0449 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WYT0, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.11 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 45 PEG 200, 0.1M HEPES, pH 7.5, 8mM sodium, VAPOR DIFFUSION,HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Kuhn, P., (2002) Proteins, 49, 142.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMTris-HCl1reservoirpH8.0
249 %(w/v)PEG2001reservoiror 100mM HEPES, pH7.5
344 %PEG2001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.94641
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月24日
詳細: Flat mirror,single crystal Si(311) bent monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94641 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→47.16 Å / Num. all: 33811 / Num. obs: 33811 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 46.811 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 2015 / Rsym value: 0.66 / % possible all: 77.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 47.1 Å / Num. obs: 32278 / % possible obs: 96.2 % / Num. measured all: 96569 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.3 % / Rmerge(I) obs: 0.469

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
RESOLVEモデル構築
SOLVE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KQ4

1kq4


解像度: 2.45→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 1639 4.6 %
Rwork0.2027 --
all-33734 -
obs-33130 93 %
溶媒の処理溶媒モデル: Bulk solvent correction / Bsol: 0.348113 Å2 / ksol: 52.0584 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.447 Å20 Å20 Å2
2--6.085 Å20 Å2
3---3.362 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3118 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7136 0 227 240 7603
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8292
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.48 Å / Total num. of bins used: 32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3676 30 3.783 %
Rwork0.3058 763 -
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 32148 / Num. reflection Rfree: 1559 / Rfactor Rfree: 0.261 / Rfactor Rwork: 0.201 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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