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- PDB-1o0p: Solution Structure of the third RNA Recognition Motif (RRM) of U2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o0p
タイトルSolution Structure of the third RNA Recognition Motif (RRM) of U2AF65 in complex with an N-terminal SF1 peptide
要素
  • Splicing Factor SF1
  • Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
キーワードRNA BINDING PROTEIN / NON-CANONICAL RNA RECOGNITION MOTIF / 4-STRANDED ANTI-PARALLEL BETA-SHEET / 2 ALPHA HELICES additionally extended by a third helix C
機能・相同性
機能・相同性情報


U2AF complex / poly-pyrimidine tract binding / pre-mRNA 3'-splice site binding / C2H2 zinc finger domain binding / mRNA 3'-end processing / commitment complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / U2-type prespliceosome ...U2AF complex / poly-pyrimidine tract binding / pre-mRNA 3'-splice site binding / C2H2 zinc finger domain binding / mRNA 3'-end processing / commitment complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / U2-type prespliceosome / molecular function inhibitor activity / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal complex assembly / Protein hydroxylation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / mRNA Polyadenylation / negative regulation of protein ubiquitination / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / Dengue Virus-Host Interactions / mRNA processing / transcription corepressor activity / nuclear speck / ribosome / mRNA binding / enzyme binding / DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Splicing factor 1, helix-hairpin domain / : / Splicing factor 1 helix-hairpin domain / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain ...Splicing factor 1, helix-hairpin domain / : / Splicing factor 1 helix-hairpin domain / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / Splicing factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Restrained molecular dynamics using CNS, ARIA for ambiguous distance restraints
データ登録者Selenko, P. / Gregorovic, G. / Sprangers, R. / Stier, G. / Rhani, Z. / Kramer, A. / Sattler, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for the molecular recognition between human splicing factors U2AF65 and SF1/mBBP
著者: Selenko, P. / Gregorovic, G. / Sprangers, R. / Stier, G. / Rhani, Z. / Kramer, A. / Sattler, M.
履歴
登録2003年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
B: Splicing Factor SF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6692
ポリマ－13,6692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / U2 auxiliary factor 65 kDa subunit / U2 snRNP auxiliary factor large subunit / hU2AF(65)


分子量: 11976.615 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal RRM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: modified pET24d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P26368
#2: タンパク質・ペプチド Splicing Factor SF1


分子量: 1691.936 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal peptide / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED AND DERIVED FROM THE N-TERMINUS OF SF1. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS (HUMAN).
参照: GenBank: 2463198, UniProt: Q15637*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1323D 13C/15N-edited/filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM 15N,13C U2AF65-RRM3 + 1mM unlabeled SF1_10-25, 30mM phosphate buffer, 20mM NaCL, 3mM DTT90% H2O/10% D2O
21mM 15N,13C U2AF65-RRM3 + 1mM unlabeled SF1_10-25, 30mM phosphate buffer, 20mM NaCL, 3mM DTT100% D2O
試料状態イオン強度: 50mM salt / pH: 6.4 / 圧: ambient / 温度: 295 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1DELAGIO解析
XEASYBARTELSデータ解析
ARIA1.2NILGES構造決定
CNS1.1BRUNGER構造決定
CNS1.1BRUNGER精密化
精密化手法: Restrained molecular dynamics using CNS, ARIA for ambiguous distance restraints
ソフトェア番号: 1
詳細: THE EXPERIMENTALLY DETERMINED DISTANCE (3232 NOEs, INCLUDING 258 FOR THE SF1 PEPTIDE, 64 INTERMOLECULAR, AND 2*35 FOR HYDROGEN BONDS) AND DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS (99) WERE APPLIED IN A ...詳細: THE EXPERIMENTALLY DETERMINED DISTANCE (3232 NOEs, INCLUDING 258 FOR THE SF1 PEPTIDE, 64 INTERMOLECULAR, AND 2*35 FOR HYDROGEN BONDS) AND DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS (99) WERE APPLIED IN A MIXED TORSION AND CARTESIAN ANGLE DYNAMICS/SIMULATED ANNEALING PROTOCOL. STRUCTURAL QUALITY WAS ASSESED WITH PROCHECK.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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