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- PDB-1nzn: Cytosolic domain of the human mitchondrial fission protein Fis1 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nzn
タイトルCytosolic domain of the human mitchondrial fission protein Fis1 adopts a TPR fold
要素Fission protein Fis1p
キーワードUNKNOWN FUNCTION / TPR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of fatty acid transport / negative regulation of ATP metabolic process / Class I peroxisomal membrane protein import / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / autophagy of mitochondrion / protein targeting to mitochondrion / mitochondrial fission ...negative regulation of fatty acid transport / negative regulation of ATP metabolic process / Class I peroxisomal membrane protein import / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / autophagy of mitochondrion / protein targeting to mitochondrion / mitochondrial fission / regulation of mitochondrion organization / peroxisomal membrane / mitochondrial fusion / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / mitochondrion organization / release of cytochrome c from mitochondria / peroxisome / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / mitochondrial outer membrane / molecular adaptor activity / lipid binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondria fission 1 protein / Fis1, N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1, C-terminal tetratricopeptide repeat / Mitochondria fission protein Fis1, cytosolic domain / Fis1 N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1 C-terminal tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial fission 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gittis, A.G. / Dohm, J.A. / Hill, R.B.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Cytosolic domain of the human mitchondrial fission protein Fis1 adopts a TPR fold
著者: Dohm, J.A. / Lee, S.J. / Hardwick, J.M. / Hill, R.B. / Gittis, A.G.
履歴
登録2003年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fission protein Fis1p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9563
ポリマ－14,7681
非ポリマー1882
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Fission protein Fis1p
ヘテロ分子

A: Fission protein Fis1p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9116
ポリマ－29,5352
非ポリマー3764
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area3980 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area13470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.985, 48.985, 169.199
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number179
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-245-

HOH

21A-257-

HOH

31A-258-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Fission protein Fis1p / CGI-135 protein


分子量: 14767.588 Da / 分子数: 1 / 断片: cytosolic fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Mitochondria / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3D6
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Ammonium Sulphate, Sodium Acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
132 mg/mlprotein1drop
225 mMsodium acetate1drop
32 mMdithiothreitol1droppH5.0
4100 mMsodium acetate1reservoir
52.0 Mammonium sulfate1reservoir
65 %glycerol1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.96446 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月13日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96446 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 8523 / Num. obs: 8523 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 24.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 7912 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 26.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS精密化
HKL-2000データ削減
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2548 715 9.2 %RANDOM
Rwork0.2304 ---
all-8502 --
obs-7787 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1009 0 11 58 1078
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.085
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.050.3533510.2595X-RAY DIFFRACTION52299.8
2.05-2.110.2642470.2364X-RAY DIFFRACTION51299.8
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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