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万見
- PDB-1nwd: Solution Structure of Ca2+/Calmodulin bound to the C-terminal Dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nwd
タイトルSolution Structure of Ca2+/Calmodulin bound to the C-terminal Domain of Petunia Glutamate Decarboxylase
要素
  • Calmodulin
  • Glutamate decarboxylase
キーワードBINDING PROTEIN/HYDROLASE / CALMODULIN-PEPTIDE COMPLEX / CALMODULIN / GAD / GLUTAMATE DECARBOXYLASE / DIMER / BINDING PROTEIN-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate decarboxylase / glutamate decarboxylase activity / glutamate catabolic process / enzyme regulator activity / pyridoxal phosphate binding / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamate decarboxylase / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site ...Glutamate decarboxylase / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-2 B / Glutamate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Petunia x hybrida (ナス科)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Yap, K.L. / Yuan, T. / Mal, T.K. / Vogel, H.J. / Ikura, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Simultaneous Binding of Two Carboxy-terminal Peptides of Plant Glutamate Decarboxylase to Calmodulin
著者: Yap, K.L. / Yuan, T. / Mal, T.K. / Vogel, H.J. / Ikura, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Calcium-calmodulin-induced dimerization of the carboxyl-terminal domain from Petunia glutamate decarboxylase
履歴
登録2003年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE The scientific organism for Calmodulin in this entry is Xenopus leavis (African clawed ...SEQUENCE The scientific organism for Calmodulin in this entry is Xenopus leavis (African clawed frog) and the sequence is identical to that of the human Calmodulin (Swiss-Prot accesssion CALM_HUMAN P02593). There is no separate sequence for Xenopus laevis and because it is 100% identical to that of human, Swiss-Prot also lists Xenopus laevis as a source for this sequence accession number.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Glutamate decarboxylase
C: Glutamate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5687
ポリマ－23,4073
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #4lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: (CALM1 OR CAM1 OR CALM OR CAM) AND (CALM2 OR CAM2 OR CAMB) AND (CALM3 OR CAM3 OR CAMC)
プラスミド: pAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AR58 / 参照: UniProt: P62155, UniProt: P0DP33*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Glutamate decarboxylase / GAD


分子量: 3342.922 Da / 分子数: 2
Fragment: C-TERMINAL CALMODULIN BINDING DOMAIN (residues 470-495)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Petunia x hybrida (ナス科) / 遺伝子: GAD / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07346, glutamate decarboxylase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using isotope-edited and filtered triple resonance NMR experiments on a number of complex samples with various combinations of 15-N, 13-C and 2-H labeling. See ...Text: This structure was determined using isotope-edited and filtered triple resonance NMR experiments on a number of complex samples with various combinations of 15-N, 13-C and 2-H labeling. See Citation reference for details.

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試料調製

詳細内容: 1 mM Calmodulin; 2.2 mM GAD / 溶媒系: 91% H2O, 9% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM KCl, 10 mM CaCl2 / pH: 6.3 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger精密化
DYANA1.5Guentert構造決定
XEASY6300Bartelsデータ解析
NMRPipefor Solaris 2Delaglio解析
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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