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- PDB-1nu7: Staphylocoagulase-Thrombin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nu7
タイトルStaphylocoagulase-Thrombin Complex
要素
  • Staphylocoagulase
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Thrombin non-proteolytic Activator / hydrolase-hydrolase inhibitor complex / protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Staphylcoagulase, helix bundle domain 1 / Staphylcoagulase, helix bundle, domain 2 / Staphylocoagulase repeat / Staphylocoagulase, N-terminal, subdomain 1 / Staphylcoagulase, N-terminal, subdomain 2 / Staphylcoagulase, N-terminal, subdomain 1 / Staphylocoagulase repeat / Staphylococcus aureus coagulase / Staphylocoagulase repeat signature. / Prothrombin/thrombin ...Staphylcoagulase, helix bundle domain 1 / Staphylcoagulase, helix bundle, domain 2 / Staphylocoagulase repeat / Staphylocoagulase, N-terminal, subdomain 1 / Staphylcoagulase, N-terminal, subdomain 2 / Staphylcoagulase, N-terminal, subdomain 1 / Staphylocoagulase repeat / Staphylococcus aureus coagulase / Staphylocoagulase repeat signature. / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Up-down Bundle / Beta Barrel / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N(alpha)-((acetylthio)acetyl)-phenylalanyl-prolyl-arginine chloromethyl ketone / Chem-0ZJ / : / IMIDAZOLE / Prothrombin / Staphylocoagulase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Friedrich, R. / Bode, W. / Fuentes-Prior, P. / Panizzi, P. / Bock, P.E.
引用ジャーナル: NATURE / 年: 2003
タイトル: Staphylocoagulase is a prototype for the mechanism of cofactor-induced zymogen activation
著者: Friedrich, R. / Panizzi, P. / Fuentes-Prior, P. / Richter, K. / Verhamme, I. / Anderson, P.J. / Kawabata, S. / Huber, R. / Bode, W. / Bock, P.E.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年1月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / database_PDB_caveat / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
D: Staphylocoagulase
E: Thrombin light chain
F: Thrombin heavy chain
H: Staphylocoagulase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,04618
ポリマ－132,7736
非ポリマー2,27312
水13,475748
1
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
D: Staphylocoagulase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5239
ポリマ－66,3863
非ポリマー1,1376
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6560 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area27540 Å2
手法PISA
2
E: Thrombin light chain
F: Thrombin heavy chain
H: Staphylocoagulase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5239
ポリマ－66,3863
非ポリマー1,1376
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6560 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area27170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.170, 102.000, 135.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AE

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 3261.635 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 332-359 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: blood / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
タンパク質 , 2種, 4分子 BFDH

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 364-622 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: blood / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 Staphylocoagulase


分子量: 33344.457 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-281 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q846V4

-
非ポリマー , 4種, 760分子

#4: 化合物 ChemComp-0ZJ / N-(sulfanylacetyl)-D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / ATA-FPR-CH2Cl / ATA-PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 528.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H36ClN6O4S
参照: N(alpha)-((acetylthio)acetyl)-phenylalanyl-prolyl-arginine chloromethyl ketone
#5: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#6: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 748 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS BOUND TO THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS MCR-D- ...THE INHIBITOR IS BOUND TO THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS MCR-D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM imidazole, 200mM sodium formate, 12%(w/v) PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 %(v/v)imidazole1reservoirpH7.5
2200 mMsodium formate1reservoir
312 %(w/v)PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.0085, 1.0050, 0.9200
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00851
21.0051
30.921
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 95061 / Num. obs: 90671 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2
反射
*PLUS
Num. obs: 95248 / % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 % / Rmerge(I) obs: 0.232

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→14.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 418329.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 4565 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.209 94917 --
obs0.209 90671 95.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.9105 Å2 / ksol: 0.316551 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.64 Å20 Å211.13 Å2
2---10.21 Å20 Å2
3----2.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9310 0 102 748 10160
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 709 4.9 %
Rwork0.298 13844 -
obs--92.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3P43.PARAMP43.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ARM.PARAMARM.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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