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- PDB-1nt2: CRYSTAL STRUCTURE OF FIBRILLARIN/NOP5P COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nt2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FIBRILLARIN/NOP5P COMPLEX
要素
  • Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
  • conserved hypothetical protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / AdeMet / binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / rRNA methyltransferase activity / box C/D methylation guide snoRNP complex / histone H2AQ104 methyltransferase activity / tRNA processing / snoRNA binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / RNA binding
類似検索 - 分子機能
S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Fibrillarin homologue / Nop domain / Helix hairpin bin / Helix hairpin bin domain superfamily / Nucleolar protein Nop56/Nop58 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin-like / Fibrillarin, conserved site / Fibrillarin / Fibrillarin signature. ...S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Fibrillarin homologue / Nop domain / Helix hairpin bin / Helix hairpin bin domain superfamily / Nucleolar protein Nop56/Nop58 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin-like / Fibrillarin, conserved site / Fibrillarin / Fibrillarin signature. / Fibrillarin / Nop domain / Nop domain superfamily / Nop, C-terminal domain / snoRNA binding domain, fibrillarin / Nop domain profile. / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Vaccinia Virus protein VP39 / Helix Hairpins / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Nop domain-containing protein / Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Aittaleb, M. / Rashid, R. / Chen, Q. / Palmer, J.R. / Daniels, C.J. / Li, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure and function of archaeal box C/D sRNP core proteins.
著者: Aittaleb, M. / Rashid, R. / Chen, Q. / Palmer, J.R. / Daniels, C.J. / Li, H.
履歴
登録2003年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8573
ポリマ－54,4592
非ポリマー3981
水00
1
A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,7146
ポリマ－108,9174
非ポリマー7972
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
Buried area8310 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area39410 Å2
手法PISA
2
A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein
B: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,42812
ポリマ－217,8358
非ポリマー1,5944
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.308, 125.308, 87.482
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細a homodimer of two asu heterodimers is generated by the two-fold along the cell diagonal: 1-Y, 1-X, 1-Z

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要素

#1: タンパク質 Fibrillarin-like pre-rRNA processing protein


分子量: 24366.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: DSM4304 / 遺伝子: flpA / プラスミド: pET13b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR21(DE3) / 参照: UniProt: O28192
#2: タンパク質 conserved hypothetical protein


分子量: 30092.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: DSM4304 / 遺伝子: AF2088 / プラスミド: pBR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O28191
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.6 / 詳細: PEG, pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMTris-HCl1reservoirpH8.6
2200 mMtrisodium citrate1reservoir
335-40 %(w/v)PEG4001reservoir
420-30 mg/molprotein1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 14-BM-C11
シンクロトロンNSLS X4A20.97
検出器
タイプID検出器
ADSC QUANTUM 41CCD
ADSC QUANTUM 42CCD
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.971
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 15869 / Num. obs: 12451 / % possible obs: 78.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 1014 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 25.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 75425 / Rmerge(I) obs: 0.122
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 20.5 % / Rmerge(I) obs: 0.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CAD4データ収集
DENZOデータ削減
CNS精密化
CAD4データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→31.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 244888.64 / Data cutoff high rms absF: 244888.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.323 1209 10.2 %RANDOM
Rwork0.257 ---
all0.257 11841 --
obs0.257 11841 74.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 17.5356 Å2 / ksol: 0.33134 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.68 Å20 Å20 Å2
2--9.68 Å20 Å2
3----19.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.67 Å0.53 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.95 Å0.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→31.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3641 0 27 0 3668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.052 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.447 73 13.5 %
Rwork0.451 469 -
obs--21 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2SAM.PAR
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.316 / Rfactor Rwork: 0.254
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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