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- PDB-1nrl: Crystal Structure of the human PXR-LBD in complex with an SRC-1 c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nrl
タイトルCrystal Structure of the human PXR-LBD in complex with an SRC-1 coactivator peptide and SR12813
要素
  • Nuclear Receptor Coactivator 1 isoform 3
  • Orphan nuclear receptor PXR
キーワードTRANSCRIPTION / nuclear receptor / coactivator / PXR / xenobiotic / SRC-1 / ligand binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / male mating behavior ...cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / male mating behavior / hypothalamus development / steroid metabolic process / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / progesterone receptor signaling pathway / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / response to retinoic acid / nuclear retinoid X receptor binding / xenobiotic catabolic process / estrous cycle / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / histone acetyltransferase activity / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / intracellular receptor signaling pathway / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of neuron differentiation / xenobiotic metabolic process / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / response to progesterone / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cerebellum development / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / hippocampus development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cerebral cortex development / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / male gonad development / nuclear receptor activity / : / sequence-specific double-stranded DNA binding / response to estradiol / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / protein dimerization activity / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : ...Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SRL / : / Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2 / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Watkins, R.E. / Davis-Searles, P.R. / Lambert, M.H. / Redinbo, M.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Coactivator binding promotes the specific interaction between ligand and the pregnane X receptor
著者: Watkins, R.E. / Davis-Searles, P.R. / Lambert, M.H. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2003年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Orphan nuclear receptor PXR
B: Orphan nuclear receptor PXR
C: Nuclear Receptor Coactivator 1 isoform 3
D: Nuclear Receptor Coactivator 1 isoform 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1836
ポリマ－78,1744
非ポリマー1,0092
水9,008500
1
A: Orphan nuclear receptor PXR
C: Nuclear Receptor Coactivator 1 isoform 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5923
ポリマ－39,0872
非ポリマー5051
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
2
B: Orphan nuclear receptor PXR
D: Nuclear Receptor Coactivator 1 isoform 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5923
ポリマ－39,0872
非ポリマー5051
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14400 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area27710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.097, 89.478, 106.665
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Orphan nuclear receptor PXR / Pregnane X receptor / Orphan nuclear receptor PAR1 / Steroid and xenobiotic receptor / SXR


分子量: 36280.867 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR112 or PXR / プラスミド: pRSETA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75469
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear Receptor Coactivator 1 isoform 3


分子量: 2806.163 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 676-700 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized and purchased from SynPep. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: GenBank: 22538459, UniProt: Q15788*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SRL / [2-(3,5-DI-TERT-BUTYL-4-HYDROXY-PHENYL)-1-(DIETHOXY-PHOSPHORYL)-VINYL]-PHOSPHONIC ACID DIETHLYL ESTER / SR12813 / SR-12813


分子量: 504.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H42O7P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.31 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: isopropanol, imidazole, sodium chloride, Tris-HCl, glycerol, EDTA, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
111 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.8
3200 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
52.5 mMEDTA1droppH8.0
65 %(v/v)glycerol1drop
750 mMimidazole1reservoirpH7.2
810 %(v/v)isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月1日
放射モノクロメーター: double-crystal: water cooled, sagitally focusing 2nd crystal, vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 52869 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 96.4
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 208531 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2245829.75 / Data cutoff high rms absF: 2245829.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 2661 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.218 ---
obs0.216 52716 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.1266 Å2 / ksol: 0.346515 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å20 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4780 0 66 500 5346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 280 5.3 %
Rwork0.297 5029 -
obs-5029 96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2sr12813.paramsr12813.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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