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- PDB-1nnt: STRUCTURAL EVIDENCE FOR A PH-SENSITIVE DI-LYSINE TRIGGER IN THE H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nnt
タイトルSTRUCTURAL EVIDENCE FOR A PH-SENSITIVE DI-LYSINE TRIGGER IN THE HEN OVOTRANSFERRIN N-LOBE: IMPLICATIONS FOR TRANSFERRIN IRON RELEASE
要素OVOTRANSFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular sequestering of iron ion / organomineral extracellular matrix / antimicrobial humoral response / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / acute-phase response / recycling endosome / iron ion transport / antibacterial humoral response / response to lipopolysaccharide ...extracellular sequestering of iron ion / organomineral extracellular matrix / antimicrobial humoral response / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / acute-phase response / recycling endosome / iron ion transport / antibacterial humoral response / response to lipopolysaccharide / early endosome / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II ...Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Ovotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dewan, J.C. / Mikami, B. / Sacchettini, J.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 1993
タイトル: Structural evidence for a pH-sensitive dilysine trigger in the hen ovotransferrin N-lobe: implications for transferrin iron release.
著者: Dewan, J.C. / Mikami, B. / Hirose, M. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録1993年9月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
Remark 650HELIX HELIX NAMES ARE SIMILAR TO HUMAN LACTOFERRIN (TABLE 3, J. MOL. BIOL., VOL. 209, P. 711, 1993) ...HELIX HELIX NAMES ARE SIMILAR TO HUMAN LACTOFERRIN (TABLE 3, J. MOL. BIOL., VOL. 209, P. 711, 1993) WHICH ARE SIMILAR TO THE RABBIT SERUM TRANSFERRIN STRUCTURE (BIOCHEMISTRY, VOL. 27, P. 5804, 1988). HELIX NAMES FOR RESIDUES 167 - 174 ARE NOT NOTED IN LACTOFERRIN STRUCTURE.
Remark 700SHEET IN SHEET RECORDS BELOW, STRAND NAMES ARE SAME AS HUMAN LACTOFERRIN (TABLE 3, J. MOL. BIOL., ...SHEET IN SHEET RECORDS BELOW, STRAND NAMES ARE SAME AS HUMAN LACTOFERRIN (TABLE 3, J. MOL. BIOL., VOL. 209, P. 711, 1993) WHICH ARE SAME AS THE RABBIT SERUM TRANSFERRIN STRUCTURE (BIOCHEMISTRY, VOL. 27, P. 5804, 1988).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OVOTRANSFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2223
ポリマ-36,1061
非ポリマー1162
1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.940, 91.790, 75.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 71 / 2: CIS PROLINE - PRO 287
3: THERE IS A STRONG 2.3 ANGSTROMS H-BOND BETWEEN NZ OF LYS 209 AND NZ OF LYS 301 WHICH IT IS SUGGESTED FORMS A PH-SENSITIVE DI-LYSINE TRIGGER THAT OPENS THE TWO DOMAINS OF THE N-LOBE AT LOW PH AND ...3: THERE IS A STRONG 2.3 ANGSTROMS H-BOND BETWEEN NZ OF LYS 209 AND NZ OF LYS 301 WHICH IT IS SUGGESTED FORMS A PH-SENSITIVE DI-LYSINE TRIGGER THAT OPENS THE TWO DOMAINS OF THE N-LOBE AT LOW PH AND FACILITATES FE(III) RELEASE.

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要素

#1: タンパク質 OVOTRANSFERRIN


分子量: 36105.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02789
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Fe
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : CO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細THERE IS A STRONG 2.3 ANGSTROMS H-BOND BETWEEN NZ OF LYS 209 AND NZ OF LYS 301 WHICH IT IS ...THERE IS A STRONG 2.3 ANGSTROMS H-BOND BETWEEN NZ OF LYS 209 AND NZ OF LYS 301 WHICH IT IS SUGGESTED FORMS A PH-SENSITIVE DI-LYSINE TRIGGER THAT OPENS THE TWO DOMAINS OF THE N-LOBE AT LOW PH AND FACILITATES FE(III) RELEASE.
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: TRFE_CHICK SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE VAL 64 ALA 64 ILE 81 VAL 81 TRP 135 ARG 135 LEU 220 GLN 220 ASN 221 LYS 221 THE FOLLOWING RESIDUES ARE MISSING FROM THE N-TERMINUS SEQUENCE NUMBER IS THAT FROM SWISS-PROT ENTRY ALA 1 PRO 2 PRO 3 LYS 4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seed
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
159 mg/mlprotein1drop
20.02 Macetate1drop
30.01 %1dropNaN3
44-5 %PEG60001drop
50.02 Macetate1drop
64-5 %PEG60001reservoir
70.02 Macetate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 14266 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 8.6 / Num. measured all: 59108 / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
TNT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.16 / Rfactor obs: 0.16 / 最高解像度: 2.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2533 0 5 108 2646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.25
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 8965 / σ(I): 2 / Rfactor obs: 0.16 / Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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