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- PDB-1nme: Structure of Casp-3 with tethered salicylate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nme
タイトルStructure of Casp-3 with tethered salicylate
要素(Caspase-3) x 2
キーワードAPOPTOSIS / HYDROLASE / cysteine proteinase / SULFONAMIDE inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / death receptor binding / axonal fasciculation / regulation of synaptic vesicle cycle / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / negative regulation of cytokine production / Other interleukin signaling / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of B cell proliferation / pyroptotic inflammatory response / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / response to tumor necrosis factor / T cell homeostasis / negative regulation of cell cycle / B cell homeostasis / cell fate commitment / response to X-ray / Pyroptosis / regulation of macroautophagy / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / response to glucose / response to UV / keratinocyte differentiation / Degradation of the extracellular matrix / striated muscle cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway / response to glucocorticoid / protein maturation / erythrocyte differentiation / response to nicotine / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / enzyme activator activity / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / regulation of protein stability / protein processing / response to wounding / neuron differentiation / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(2-MERCAPTO-ACETYLAMINO)-4-OXO-PENTANOIC ACID / Chem-159 / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Erlanson, D.A. / Lam, J. / Wiesmann, C. / Luong, T.N. / Simmons, B. / DeLano, W. / Choong, I.C. / Flanagan, M. / Lee, D. / O'Brian, T.
引用
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2002
タイトル: Identification of Potent and Selective Small-Molecule Inhibitors of Caspase-3 through the Use of Extended Tethering and Structure-Based Drug Design
著者: Choong, I.C. / Lew, W. / Lee, D. / Pham, P. / Burdett, M.T. / Lam, J.W. / Wiesmann, C. / Luong, T.N. / Fahr, B. / O'Brian, T.
履歴
登録2003年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8724
ポリマ－27,3892
非ポリマー4832
水5,459303
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
2
A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,48716
ポリマ－109,5578
非ポリマー1,9308
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area33230 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area34650 Å2
手法PISA
3
A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,48716
ポリマ－109,5578
非ポリマー1,9308
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_685-x+1,-y+3,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_585x,-y+3,-z1
Buried area33770 Å2
ΔGint-180 kcal/mol
Surface area34110 Å2
手法PISA
4
A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
B: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7448
ポリマ－54,7794
非ポリマー9654
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area15300 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area18640 Å2
手法PISA
5
B: Caspase-3
ヘテロ分子

B: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
ヘテロ分子

A: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7448
ポリマ－54,7794
非ポリマー9654
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area5850 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area28090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.488, 83.598, 95.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Caspase-3 / E.C.3.4.22.- / Apopain / Cysteine protease CPP32 / Yama protein / CPP-32 / CASP-3 / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1


分子量: 16524.814 Da / 分子数: 1 / 断片: large subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Caspase-3 / E.C.3.4.22.- / Apopain / Cysteine protease CPP32 / Yama protein / CPP-32 / CASP-3 / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1


分子量: 10864.491 Da / 分子数: 1 / 断片: small subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: 化合物 ChemComp-158 / 3-(2-MERCAPTO-ACETYLAMINO)-4-OXO-PENTANOIC ACID


分子量: 205.232 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO4S
#4: 化合物 ChemComp-159 / 2-HYDROXY-5-(2-MERCAPTO-ETHYLSULFAMOYL)-BENZOIC ACID


分子量: 277.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO5S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15-10 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH8.5
3100 mMsodium citrate1reservoirpH5.9
44 %(v/v)glycerol1reservoir
510-20 %(w/v)PEG60001reservoir
610 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 37098 / Num. obs: 37098 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 15.4
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.043

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
d*TREKデータ削減
AMoRE位相決定
REFMAC5.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CP3

1cp3


解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 1.672 / SU ML: 0.057 / SU Rfree: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20528 3623 10.2 %RANDOM
Rwork0.17219 ---
all0.1758 35558 --
obs0.17553 35558 96.06 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.819 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1929 0 30 303 2262
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211997
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.241.9632683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.96593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.94815367
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021492
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2875
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2022.51184
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.38551915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1872.5813
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8425768
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.633 Å / Total num. of bins used: 25 /
Rfactor反射数
Rfree0.367 188
Rwork0.362 1625
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.205 / Rfactor Rwork: 0.172
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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