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- PDB-1nlt: The crystal structure of Hsp40 Ydj1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nlt
タイトルThe crystal structure of Hsp40 Ydj1
要素
  • Mitochondrial protein import protein MAS5
  • Seven residue peptide
キーワードPROTEIN TRANSPORT / beta-strands / chaperone / heat shock / mitochondrion
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA import into nucleus / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / TRC complex / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to ER / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / chaperone-mediated protein complex assembly ...tRNA import into nucleus / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / TRC complex / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to ER / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / chaperone-mediated protein complex assembly / ERAD pathway / transcription repressor complex / Hsp70 protein binding / cellular response to starvation / unfolded protein binding / protein transport / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperone, DNAj Protein; Chain A / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding ...Chaperone, DNAj Protein; Chain A / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Ribbon / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial protein import protein MAS5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, J. / Sha, B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of the yeast Hsp40 Ydj1 complexed with its peptide substrate.
著者: Li, J. / Qian, X. / Sha, B.
履歴
登録2003年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial protein import protein MAS5
B: Seven residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3864
ポリマ－28,2562
非ポリマー1312
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.025, 55.025, 161.870
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial protein import protein MAS5 / Protein YDJ1


分子量: 27388.627 Da / 分子数: 1 / 断片: C terminal domain / 変異: no / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MAS5 OR YDJ1 OR YNL064C OR N2418 OR YNL2418C / プラスミド: pET28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25491
#2: タンパク質・ペプチド Seven residue peptide


分子量: 866.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.82 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4K, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris1reservoirpH7.0
315 %ethylene glycol1reservoir
45 %PEG40001reservoir
510 mMMES1droppH6.0
6150 mM1dropNaCl

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS F211.2828,1.2894, 1.244, 1.3237
シンクロトロンAPS 14-BM-D21.2828,1.2894, 1.244, 1.3237
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2002年7月20日
ADSC QUANTUM 42CCD2002年8月30日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1sagitally focused SiMADMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28281
21.28941
31.2441
41.32371
反射解像度: 2.7→27.5 Å / Num. all: 7827 / Num. obs: 7827 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.33 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.01145 / Mean I/σ(I) obs: 8.67 / % possible all: 73.1
反射
*PLUS
% possible obs: 95 % / 冗長度: 5.22 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / % possible obs: 73.1 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Mean I/σ(I) obs: 8.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→27.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 278924.7 / Data cutoff high rms absF: 278924.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 786 10 %RANDOM
Rwork0.269 ---
obs0.269 7827 93.6 %-
all-7827 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.0786 Å2 / ksol: 0.332447 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7 Å26.7 Å20 Å2
2--3.7 Å20 Å2
3----7.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.47 Å / Luzzati sigma a free: 0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→27.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1813 0 2 147 1962
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.412.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.052 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 37 3.9 %
Rwork0.326 906 -
obs--69.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 3 Å / Rfactor Rwork: 0.268
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.91
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Rfactor Rfree: 0.329 / Rfactor Rwork: 0.325 / Num. reflection Rwork: 786

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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