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万見
- PDB-1nho: Structural and Functional characterization of a Thioredoxin-like ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nho
タイトルStructural and Functional characterization of a Thioredoxin-like Protein from Methanobacterium thermoautotrophicum
要素Probable Thioredoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / beta sheet / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / electron transfer activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxins/glutaredoxin / Thioredoxin domain / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Thioredoxins/glutaredoxin / Thioredoxin domain / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable Thioredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Amegbey, G.Y. / Monzavi, H. / Habibi-Nazhad, B. / Bhattacharyya, S. / Wishart, D.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structural and Functional Characterization of a Thioredoxin-like Protein (Mt0807) from Methanobacterium thermoautotrophicum
著者: Amegbey, G.Y. / Monzavi, H. / Habibi-Nazhad, B. / Bhattacharyya, S. / Wishart, D.S.
履歴
登録2002年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4891
ポリマ－9,4891
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #8lowest energy and secondary structure representing those of chemical shift

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要素

#1: タンパク質 Probable Thioredoxin / Glutaredoxin-like protein


分子量: 9488.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
株: Delta H / 遺伝子: MTH807 / プラスミド: pET15b (Novagen) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O26898

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY and HSQC
1313D TOCSY HSQC
1413D NOESY HSQC
1513D HN(CA)CB
1613D HNCO
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM Mt0807 U-15N, U-13C 50mM phosphate buffer, 100mM NaCL 1mM DSS, 0.06% NaN3, pH 6.0, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM Mt0807 U-15N, 50mM phosphate buffer, 100mM NaCL 1mM DSS, 0.06% NaN3, pH 6.0, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31mM Mt0807, 50mM phosphate buffer, 100mM NaCL 1mM DSS, 0.06% NaN3, pH 6.0, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150mM NaH2PO4, 100mM NaCL 6ambient 298 K
250mM NaH2PO4, 100mM NaCL 6ambient 298 K
350mM NaH2PO4, 100mM NaCL 6ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVarian Inc.collection
VNMR6.1C + PROC3D extensionMonzavi, H.解析
X-PLOR (random.inp, dgsa.inp)3.851Nilges, M., Gronenborn, A.M., Brunger, A.T., Clore, G.M., Kuszewski, J.構造決定
X-PLOR3.851Nilges, M., Gronenborn, A.M., Brunger, A.T., Clore, G.M., Kuszewski, J., Garrett, Hancock, Lodi, Vuister, Qin精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 997 restraints, 873 are NOE-derived distance constraints, 82 dihedral angle restraints, 42 distance restraints from hydrogen bonds. The structure was ...詳細: The structures are based on a total of 997 restraints, 873 are NOE-derived distance constraints, 82 dihedral angle restraints, 42 distance restraints from hydrogen bonds. The structure was refined using refine.inp and Mini_shift_coup.inp.
代表構造選択基準: lowest energy and secondary structure representing those of chemical shift
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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