[日本語] English
万見
- PDB-1nh4: Structure of the coat protein in fd filamentous bacteriophage par... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nh4
タイトルStructure of the coat protein in fd filamentous bacteriophage particles
要素Major coat protein
キーワードVIRUS / ALPHA HELIX / Helical virus
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / host cell membrane / membrane => GO:0016020 / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #80 / Phage major coat protein, Gp8 / Bacteriophage M13, G8P, capsid domain superfamily / Capsid protein G8P / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid protein G8P / Capsid protein G8P
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage fd (ファージ)
手法個体NMR / SOLID-STATE NMR SPECTROSCOPY
データ登録者Zeri, A.C. / Mesleh, M.F. / Nevzorov, A.A. / Opella, S.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Structure of the coat protein in fd filamentous bacteriophage particles determined by solid-state NMR spectroscopy
著者: Zeri, A.C. / Mesleh, M.F. / Nevzorov, A.A. / Opella, S.J.
履歴
登録2002年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999Authors informed that the sequence of their protein is identical to residues 27-76 of the database ...Authors informed that the sequence of their protein is identical to residues 27-76 of the database reference sequence provided in GenBank entry 8698956 but that the source of their protein is different. Residue 21 was mutated from Tyr to Met.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Major coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2121
ポリマ－5,2121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / -
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Major coat protein


分子量: 5212.021 Da / 分子数: 1 / 変異: Y21M / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage fd (ファージ) / 属: Inovirus / 生物種: Enterobacteria phage M13 / 株: fd / 参照: UniProt: Q9T0Q9, UniProt: P69539*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験タイプ: PISEMA
NMR実験の詳細Text: This structure was generated from the five-fold symmetry of PDB entry 1IFI, which has the symmetry that relates one pentamer to the next. This one has had the sidechains added using the program ...Text: This structure was generated from the five-fold symmetry of PDB entry 1IFI, which has the symmetry that relates one pentamer to the next. This one has had the sidechains added using the program SCWRL. The structure was determined by solid state nuclear magnetic resonance using the whole virus in suspension. A model of a section of the virion capsid was built with 20 copies of the protein arranged in agreement with previous studies by fiber diffraction (Marvin et al., J. Mol. Biol. 235, 260286 (1994)).

-
試料調製

詳細内容: 15N 50mg/ml virus particles in suspension, 5mM sodium borate buffer
溶媒系: 100% H2O
試料状態pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 338 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター製造業者: Home-built / 磁場強度: 550 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
tecmaglibratecmagcollection
Felix97MSI解析
SCWRL2.1Dunbrack, R.精密化
精密化手法: SOLID-STATE NMR SPECTROSCOPY / ソフトェア番号: 1
詳細: The first five N-terminal residues of the coat protein undergo isotropic movements at room temperature and structural parameters cannot be resolved.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る