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- PDB-1ngk: Crystallographic Structure of Mycobacterium tuberculosis Hemoglobin O -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ngk
タイトルCrystallographic Structure of Mycobacterium tuberculosis Hemoglobin O
要素Hemoglobin-like protein HbO
キーワードOXYGEN STORAGE/TRANSPORT / TRUNCATED HEMOGLOBIN / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


oxygen transport / oxygen carrier activity / oxygen binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Two-on-two hemoglobin-3 / Globin, bacterial-like, conserved site / Protozoan/cyanobacterial globins signature. / Truncated hemoglobin / Bacterial-like globin / Globin/Protoglobin / Globins / Globin-like / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Group 2 truncated hemoglobin GlbO / Group 2 truncated hemoglobin GlbO
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Milani, M. / Savard, P.-Y. / Oullet, H. / Ascenzi, P. / Guertin, M. / Bolognesi, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: A TyrCD1/TrpG8 hydrogen bond network and a TyrB10-TyrCD1 covalent link shape the heme distal site of Mycobacterium tuberculosis hemoglobin O
著者: Milani, M. / Savard, P.-Y. / Oullet, H. / Ascenzi, P. / Guertin, M. / Bolognesi, M.
履歴
登録2002年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemoglobin-like protein HbO
B: Hemoglobin-like protein HbO
C: Hemoglobin-like protein HbO
D: Hemoglobin-like protein HbO
E: Hemoglobin-like protein HbO
F: Hemoglobin-like protein HbO
G: Hemoglobin-like protein HbO
H: Hemoglobin-like protein HbO
I: Hemoglobin-like protein HbO
J: Hemoglobin-like protein HbO
K: Hemoglobin-like protein HbO
L: Hemoglobin-like protein HbO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,10254
ポリマ－179,66212
非ポリマー9,43942
水29,1481618
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45120 Å2
ΔGint-600 kcal/mol
Surface area62920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.034, 187.034, 274.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質
Hemoglobin-like protein HbO


分子量: 14971.860 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A595, UniProt: P9WN23*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#4: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: ammonium sulphate, pH 7.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
113.5 mg/mlprotein1drop
22.15 Mammonium sulfate1reservoir
30.001 M1reservoirKCN
40.05 Mphosphate1reservoirpH7.25

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
41001
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7B10.84
シンクロトロンESRF ID2921.7387
シンクロトロンESRF ID2931.7404
シンクロトロンESRF ID2940.9801
検出器
タイプID検出器日付
MAR scanner 345 mm plate1IMAGE PLATE2001年8月7日
MARRESEARCH2CCD2002年2月21日
MARRESEARCH3CCD2002年2月21日
MARRESEARCH4CCD2002年2月21日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Triangular monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2channel - cut Si monochromatorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.841
21.73871
31.74041
40.98011
反射解像度: 2.11→50 Å / Num. all: 131238 / Num. obs: 131238 / % possible obs: 99.67 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.11→2.15 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 138692 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11 % / Num. measured all: 1533455
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.11→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22586 6934 5 %RANDOM
Rwork0.18567 ---
all0.18768 131238 --
obs0.18768 131238 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.363 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12856 0 630 1618 15104
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02113599
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.252.06618590
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.56551561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0210808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.21473
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.072.57796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.985412457
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5314.55803
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.60866133
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.11→2.165 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.275 508
Rwork0.219 9483
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.226 / Rfactor Rwork: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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