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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1neq | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF THE MU NER PROTEIN BY MULTIDIMENSIONAL NMR | ||||||
![]() | DNA-BINDING PROTEIN NER | ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR | ||||||
![]() | Clore, G.M. / Strzelecka, T.E. / Gronenborn, A.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The solution structure of the Mu Ner protein reveals a helix-turn-helix DNA recognition motif. 著者: Strzelecka, T.E. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M. #1: ![]() タイトル: Determination of the Secondary Structure of the DNA Binding Protein Ner from Phage Mu Using 1H Homonuclear and 15N-1H Heteronuclear NMR Spectroscopy 著者: Gronenborn, A.M. / Wingfield, P.T. / Clore, G.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 35.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 25.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 241.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 241.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 3.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8388.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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試料調製
結晶化 | *PLUS 手法: other |
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解析
ソフトウェア |
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NMR software | 名称: ![]() | ||||||||
精密化 | ソフトェア番号: 1 詳細: THE 3D STRUCTURE OF THE MU NER PROTEIN BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR IS BASED ON 1546 EXPERIMENTAL RESTRAINTS COMPRISING THE FOLLOWING: 944 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS [251 ...詳細: THE 3D STRUCTURE OF THE MU NER PROTEIN BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR IS BASED ON 1546 EXPERIMENTAL RESTRAINTS COMPRISING THE FOLLOWING: 944 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS [251 SEQUENTIAL; 202 SHORT RANGE (1<|I-J|<=5; 157 LONG RANGE (|I-J|>5); AND 334 INTRARESIDUE]; 40 DISTANCE RESTRAINTS FOR 20 BACKBONE HYDROGEN BONDS; 89 TORSION ANGLE RESTRAINTS 56 PHI, 27 CH1 AND 6 CHI2); 46 3 BOND HN-HA COUPLING CONSTANTS; 140 SECONDARY 13C SHIFTS (72 CA AND 68 CB); 287 1H CHEMICAL SHIFTS (74 HA, 39 METHYL AND 174 OTHER, WITH NO EXCHANGEABLE PROTON SHIFTS). THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY SIMULATED ANNEALING [NILGES, CLORE AND GRONENBORN (1988) FEBS LETT. 229, 317 - 324] USING THE PROGRAM X-PLOR (BRUNGER) MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT [GARRETT ET AL. AND CLORE (1994) J. MAGN. RESON. B104, 99 - 103], CARBON CHEMICAL SHIFT [KUSZEWSKI, QIN, GRONENBORN AND CLORE (1995) J. MAGN. RESON. B106, 92 - 96] AND PROTON CHEMICAL SHIFT [KUSZEWSKI, GRONENBORN AND CLORE (1995) J. MAGN. RESON. B107, 293 - 297] RESTRAINTS. THIS ENTRY CONTAINS THE RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE OBTAINED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE 30 SIMULATED ANNEALING STRUCTURES BEST FITTED TO EACH OTHER (RESIDUES 8 - 66). THE N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED, AND THE NUMBER IN THE LAST COLUMN (THE B- FACTOR COLUMN) GIVES THE AVERAGE RMS TO THE MEAN COORDINATE POSITIONS. | ||||||||
NMRアンサンブル | 登録したコンフォーマーの数: 1 |