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- PDB-1ndi: Carnitine Acetyltransferase in complex with CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ndi
タイトルCarnitine Acetyltransferase in complex with CoA
要素Carnitine Acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / acetyl transfer / CoA / coenzyme A
機能・相同性
機能・相同性情報


carnitine O-acetyltransferase / carnitine O-acetyltransferase activity / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / carnitine O-octanoyltransferase / acyl-CoA oxidase activity / carnitine O-octanoyltransferase activity / carnitine metabolic process, CoA-linked / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / short-chain fatty acid metabolic process / medium-chain fatty acid metabolic process ...carnitine O-acetyltransferase / carnitine O-acetyltransferase activity / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / carnitine O-octanoyltransferase / acyl-CoA oxidase activity / carnitine O-octanoyltransferase activity / carnitine metabolic process, CoA-linked / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / short-chain fatty acid metabolic process / medium-chain fatty acid metabolic process / Peroxisomal protein import / fatty acid metabolic process / peroxisome / mitochondrial inner membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Acyltransferase ChoActase/COT/CPT / Choline/carnitine acyltransferase domain / Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Choline/Carnitine o-acyltransferase / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 1. / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 2. / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily ...Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Acyltransferase ChoActase/COT/CPT / Choline/carnitine acyltransferase domain / Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Choline/Carnitine o-acyltransferase / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 1. / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 2. / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Carnitine O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jogl, G. / Tong, L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Carnitine Acetyltransferase and Implications for the Catalytic Mechanism and Fatty Acid Transport
著者: Jogl, G. / Tong, L.
履歴
登録2002年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carnitine Acetyltransferase
B: Carnitine Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,8984
ポリマ－135,3632
非ポリマー1,5352
水12,484693
1
A: Carnitine Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4492
ポリマ－67,6811
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Carnitine Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4492
ポリマ－67,6811
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)162.260, 92.050, 122.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.98, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Carnitine Acetyltransferase / E.C.2.3.1.7 / CARNITINE ACETYLASE / CAT / CARNITINE O-ACETYLTRANSFERASE


分子量: 67681.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: P47934, carnitine O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 693 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES, 10%PEG 3350, 1mM AcetylCoA, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMTris1reservoirpH8.0
212 %(w/v)PEG33501reservoir
316 mg/mlprotein1drop
40.6 mMcarnitine1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月6日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 53398 / Num. obs: 53398 / % possible obs: 85.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / % possible all: 75
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 85 % / Num. measured all: 135285 / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1NDB

1ndb


解像度: 2.3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.363 4090 7.7 %RANDOM
Rwork0.27 ---
obs0.2701 53398 85.3 %-
all-53398 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.4726 Å2 / ksol: 0.270785 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.49 Å20 Å26.1 Å2
2---5.45 Å20 Å2
3----5.03 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.6 Å / Luzzati sigma a free: 0.74 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9514 0 96 693 10303
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.052.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.486 597 7.7 %
Rwork0.42 7160 -
obs--75 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3COA.PARCOA.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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