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万見
- PDB-1nd7: Conformational Flexibility Underlies Ubiquitin Ligation Mediated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nd7
タイトルConformational Flexibility Underlies Ubiquitin Ligation Mediated by the WWP1 HECT domain E3 Ligase
要素WW domain-containing protein 1
キーワードLIGASE / HECT / Ubiquitin / E3 / WWP1
機能・相同性
機能・相同性情報


HECT-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin ligase complex / monoatomic ion transmembrane transport / Downregulation of ERBB4 signaling / central nervous system development / Stimuli-sensing channels / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin protein ligase activity ...HECT-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin ligase complex / monoatomic ion transmembrane transport / Downregulation of ERBB4 signaling / central nervous system development / Stimuli-sensing channels / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / negative regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Verdecia, M.A. / Joaziero, C.A.P. / Wells, N.J. / Ferrer, J.-L. / Bowman, M.E. / Hunter, T. / Noel, J.P.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Conformational Flexibility Underlies Ubiquitin Ligation Mediated by the WWP1 HECT domain E3 Ligase
著者: Verdecia, M.A. / Joaziero, C.A.P. / Wells, N.J. / Ferrer, J.-L. / Bowman, M.E. / Hunter, T. / Noel, J.P.
履歴
登録2002年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WW domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2871
ポリマ－44,2871
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.200, 50.850, 58.430
Angle α, β, γ (deg.)113.47, 99.21, 102.26
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 WW domain-containing protein 1 / WWP1 HECT domain / suppressor of deltex related protein 1 / Nedd-4-like ubiquitin-protein ligase / ...WWP1 HECT domain / suppressor of deltex related protein 1 / Nedd-4-like ubiquitin-protein ligase / atrophin-1 interacting protein 5


分子量: 44286.766 Da / 分子数: 1 / 断片: WWP1 HECT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP1 / プラスミド: pET28a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9H0M0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.95 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium acetate, beta-mercaptoethanol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMsuccinic acid1reservoirpH5.5
30.75-1.0 Mammonium acetate1reservoir
420 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979, 0.980, 0.972
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.981
30.9721
反射解像度: 2.1→32.08 Å / Num. all: 24726 / Num. obs: 21708 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 32 Å / % possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.324

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→32.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 770820.65 / Data cutoff high rms absF: 770820.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1249 5.1 %RANDOM
Rwork0.243 ---
all-21708 --
obs-21708 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.8302 Å2 / ksol: 0.350787 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.72 Å2-2.37 Å24.83 Å2
2---3.44 Å22.7 Å2
3---9.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→32.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3118 0 0 0 3118
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.43
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.852.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 156 4.6 %
Rwork0.284 3231 -
obs--76.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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