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- PDB-1na7: Crystal structure of the catalytic subunit of human protein kinase CK2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1na7
タイトルCrystal structure of the catalytic subunit of human protein kinase CK2
要素Casein kinase II, alpha chain
キーワードTRANSFERASE / CK2 / protein kinase / microcrystals / thin-film nanotechnology / microfocus ESRF
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / : / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / rhythmic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / kinase activity / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pechkova, E. / Zanotti, G. / Nicolini, C.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Three-dimensional atomic structure of a catalytic subunit mutant of human protein kinase CK2.
著者: Pechkova, E. / Zanotti, G. / Nicolini, C.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the catalytic subunit of protein kinase CK2 from Zea mays at 2.1 A resolution
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Pinna, L.A. / Issinger, O.-G. / Schomburg, D.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Structural features underlying selective inhibition of protein kinase CK2 by ATP site-directed tetrabromo-2-benzotriazole
著者: Battistutta, R. / De Moliner, E. / Sarno, S. / Zanotti, G. / Pinna, L.A.
#3: ジャーナル: J.CRYST.GROWTH / 年: 2001
タイトル: Accelerated protein crystal growth by protein thin film template
著者: Pechkova, E. / Nicolini, C.
#4: ジャーナル: J.Cell.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Protein nucleation and crystallization by homologous protein thin film template
著者: Pechkova, E. / Nicolini, C.
#5: ジャーナル: Nanotechnology / 年: 2002
タイトル: From art to science in protein crystallization by means of thin-film technology
著者: Pechkova, E. / Nicolini, C.
履歴
登録2002年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II, alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3341
ポリマ－39,3341
非ポリマー00
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.676, 45.954, 63.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II, alpha chain / CK II


分子量: 39333.895 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic subunit / 変異: E27A, K76N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P68400, EC: 2.7.1.37
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: lb modified hanging drop method / pH: 8
詳細: PEG 3500, NaAC, Tris, pH 8, LB Modified hanging drop method, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 %PEG35001drop
20.2 Msodium acetate1drop
30.1 MTris1droppH8.
425 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.9755 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月10日 / 詳細: microfocus
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9755 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.21 Å / Num. all: 12457 / Num. obs: 12457 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 1817 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 29 Å / % possible obs: 99 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / Num. unique obs: 1817

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M2R

1m2r


解像度: 2.4→29.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1277 10.3 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.215 12448 --
obs0.215 12448 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.8231 Å2 / ksol: 0.360107 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.36 Å20 Å25.25 Å2
2--2.72 Å20 Å2
3---1.64 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.38 Å / Luzzati sigma a free: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2757 0 0 91 2848
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 216 10.4 %
Rwork0.245 1868 -
obs-1817 98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 29 Å / Num. reflection obs: 12457
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.53 Å / Rfactor Rfree: 0.03 / Num. reflection Rwork: 1817

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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