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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1n7u | ||||||
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タイトル | THE RECEPTOR-BINDING PROTEIN P2 OF BACTERIOPHAGE PRD1: CRYSTAL FORM I | ||||||
![]() | Adsorption protein P2 | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / bacteriophage PRD1 / viral receptor-binding / beta-propeller / proline-rich / antibiotic-resistance | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Xu, L. / Benson, S.D. / Butcher, S.J. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Receptor Binding Protein P2 of PRD1, a Virus Targeting Antibiotic-Resistant Bacteria, Has a Novel Fold Suggesting Multiple Functions. 著者: Xu, L. / Benson, S.D. / Butcher, S.J. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M. #1: ![]() タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of receptor-binding protein P2 of bacteriopahge PRD1 著者: Xu, L. / Butcher, S.J. / Benson, S.D. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M. #2: ![]() タイトル: Stable packing of phage PRD1 DNA requires adsorption protein P2, which binds to the IncP plasmid-encoded conjugative transfer complex 著者: Grahn, A.M. / Caldentey, J. / Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H. #3: ![]() タイトル: Bacteriophage PRD1: a broad host range dsDNA tectivirus with an internal membrane 著者: Bamford, D.H. / Caldentey, J. / Bamford, J.K.H. #4: ![]() タイトル: Viral evolution revealed by bacteriophage PRD1 and human adenovirus coat protein structures 著者: Benson, S.D. / Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M. #5: ![]() タイトル: Bacteriophage PRD1 contains a labile receptor-binding structure at each vertex 著者: Rydman, P.S. / Caldentey, J. / Butcher, S.J. / Fuller, S.D. / Rutten, T. / Bamford, D.H. #6: ![]() タイトル: A tale of two viruses with therapeutic potential: Structural studies on CELO, an avian adenovirus and the bacteriophage PRD1 著者: Xu, L. | ||||||
履歴 |
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Remark 351 | The biomolecule is most probably a monomer. Nevertheless, it is notable that the same dimer ... The biomolecule is most probably a monomer. Nevertheless, it is notable that the same dimer appears in the two crystal forms (1N7U and 1N7V). Although the buried surface per subunit in the dimer is ~1,206 A**2, which is relatively substantial, it only represents ~5.5% of the surface area of the P2 monomer. Rate zonal centrifugation, gel filtration, cross-linking, sedimentation equilibrium and low angle X-ray scattering strongly suggest that P2 is a monomer in solution. Furthermore, dynamic light scattering measurements indicated a monodisperse solution with an apparent molecular weight of 79 kDa, which is in reasonable agreement with that for the monomer (63.9 kDa). Nevertheless, P2 may form a loosely associated dimer when bound to the virion. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 124.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 94.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 441.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 450.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 34.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | Biochemical evidence (gel filtration, low angle X-ray scattering, rate-zonal ultracentrifugation, and dynamic light scattering) indicate that P2 is monomeric, but a potential dimer appears in 3 crystal with different space groups and is obtained for this crystal form by the following symmetry operation: x, -y, -z |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59828.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 属: Tectivirus / 遺伝子: II / プラスミド: pMG59 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CA / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.3 % | ||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法, macroseeding pH: 4.6 詳細: 30% MPD, 0.1 M sodium acetate, 20 mM CaCl2, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, MACROSEEDING, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used macroseeding | ||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年12月13日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→43 Å / Num. all: 35306 / Num. obs: 32726 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 12 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Num. unique all: 3550 / Rsym value: 0.477 / % possible all: 61.5 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.071 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 78.7 % / Rmerge(I) obs: 0.477 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: Se-Met P2 解像度: 2.4→43.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.4238 Å2 / ksol: 0.294665 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 46 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.39 Å / Luzzati sigma a free: 0.44 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.22 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.057 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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