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- PDB-1n4o: Crystal structure of the Class A beta-lactamase L2 from Stenotrop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n4o
タイトルCrystal structure of the Class A beta-lactamase L2 from Stenotrophomonas maltophilia
要素L2 beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / BETA-LACTAMASE / CLASS A / L2
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily ...: / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pernot, L. / Petrella, S. / Sougakoff, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Role of the disulfide bridge Cys69-Cys238 in class A b-lactamases : a structural and biochemical investigation on the b-lactamase L2 from Stenotrophomonas maltophilia
著者: Pernot, L. / Petrella, S. / Sougakoff, W.
履歴
登録2002年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 The asymetric unit contains a homodimer generated by a 2-fold non-crystallographic ...BIOMOLECULE: 1 The asymetric unit contains a homodimer generated by a 2-fold non-crystallographic symmetry axis. The transformation applied to chain A gives chain B. Rotation : -0.87108099 0.47216475 0.13519730 0.47738487 0.74928564 0.45899314 0.11541899 0.46436137 -0.87809283 Translation : 37.0187 -14.5258 17.0446

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L2 beta-lactamase
B: L2 beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7126
ポリマ－58,3282
非ポリマー3844
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.503, 135.503, 94.856
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The asymetric unit contains a homodimer generated by a 2-fold non-crystallographic symmetry axis. The transformation applied to chain A gives chain B. Rotation : -0.87108099 0.47216475 0.13519730 0.47738487 0.74928564 0.45899314 0.11541899 0.46436137 -0.87809283 Translation : 37.0187 -14.5258 17.0446

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要素

#1: タンパク質 L2 beta-lactamase


分子量: 29164.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
株: 405 / 遺伝子: blaL2 / プラスミド: pET29(a+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9RBQ1, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.05 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate 1.5M, sodium cacodylate 0.1M, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9485 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月25日
放射モノクロメーター: Si (1 1 1) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9485 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 75048 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 10357 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BZA

1bza


解像度: 1.85→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 1.669 / SU ML: 0.051 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.164 4719 -RANDOM
Rwork0.147 ---
all0.164 ---
obs0.155 70264 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.07 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4049 0 20 315 4384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0214123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7531.9615601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4973539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg16.05715701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.92622688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.09234288
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.80421435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.39931313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023116
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2652
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.31762
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.5378
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0820.514
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.007
Rfactor反射数%反射
Rfree0.176 734 -
Rwork0.185 --
obs-11920 95.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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