[日本語] English
万見
- PDB-1n4m: Structure of Rb tumor suppressor bound to the transactivation dom... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n4m
タイトルStructure of Rb tumor suppressor bound to the transactivation domain of E2F-2
要素
  • Retinoblastoma Pocket
  • Transcription factor E2F2
キーワードCELL CYCLE / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / lens fiber cell apoptotic process / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / negative regulation of sprouting angiogenesis ...Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / lens fiber cell apoptotic process / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / negative regulation of sprouting angiogenesis / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation / importin-alpha family protein binding / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / positive regulation of extracellular matrix organization / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / regulation of centromere complex assembly / positive regulation of macrophage differentiation / glial cell apoptotic process / tissue homeostasis / protein localization to chromosome, centromeric region / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / neuron maturation / myoblast differentiation / digestive tract development / aortic valve morphogenesis / Replication of the SARS-CoV-1 genome / SWI/SNF complex / negative regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / smoothened signaling pathway / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / hepatocyte apoptotic process / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / skeletal muscle cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of cell cycle / chromosome organization / chondrocyte differentiation / glial cell proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / striated muscle cell differentiation / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / epithelial cell proliferation / negative regulation of protein kinase activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / phosphoprotein binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / negative regulation of cell growth / PML body / Oncogene Induced Senescence / spindle / negative regulation of inflammatory response / kinase binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / negative regulation of epithelial cell proliferation / neuron projection development / transcription corepressor activity / Cyclin D associated events in G1 / sequence-specific double-stranded DNA binding / disordered domain specific binding / heterochromatin formation / cellular response to xenobiotic stimulus / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Replication of the SARS-CoV-2 genome / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Oxidative Stress Induced Senescence / neuron apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding / spermatogenesis / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / Ras protein signal transduction / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
E2F transcription factor, CC-MB domain / E2F transcription factor CC-MB domain / E2F Family / E2F-DP heterodimerization region / E2F/DP family, winged-helix DNA-binding domain / E2F/DP family winged-helix DNA-binding domain / E2F/DP family winged-helix DNA-binding domain / Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box ...E2F transcription factor, CC-MB domain / E2F transcription factor CC-MB domain / E2F Family / E2F-DP heterodimerization region / E2F/DP family, winged-helix DNA-binding domain / E2F/DP family winged-helix DNA-binding domain / E2F/DP family winged-helix DNA-binding domain / Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoblastoma-associated protein / Transcription factor E2F2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lee, C. / Chang, J.H. / Lee, H.S. / Cho, Y.
引用ジャーナル: GENES DEV. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the recognition of the E2F transactivation domain by the retinoblastoma tumor suppressor
著者: Lee, C. / Chang, J.H. / Lee, H.S. / Cho, Y.
履歴
登録2002年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Retinoblastoma Pocket
B: Retinoblastoma Pocket
C: Transcription factor E2F2
D: Transcription factor E2F2
E: Transcription factor E2F2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,7355
ポリマ－86,7355
非ポリマー00
水4,702261
1
A: Retinoblastoma Pocket
C: Transcription factor E2F2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3602
ポリマ－42,3602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16870 Å2
手法PISA
2
B: Retinoblastoma Pocket
D: Transcription factor E2F2
E: Transcription factor E2F2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3753
ポリマ－44,3753
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area17560 Å2
手法PISA
3
E: Transcription factor E2F2

A: Retinoblastoma Pocket
C: Transcription factor E2F2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3753
ポリマ－44,3753
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_644x+1,y-1,z-11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17500 Å2
手法PISA
4
B: Retinoblastoma Pocket
D: Transcription factor E2F2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3602
ポリマ－42,3602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.369, 65.164, 69.339
Angle α, β, γ (deg.)85.55, 79.48, 67.16
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Retinoblastoma Pocket


分子量: 40344.926 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 380-785 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: P06400*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Transcription factor E2F2 / E2F-2


分子量: 2015.094 Da / 分子数: 3 / 断片: Residues 410-427 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo Sapiens (human).
参照: UniProt: Q14209
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Ammonium sulfate Citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1droppH7.5
3200 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
51.5 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMsodium citrate1reservoirpH5.5

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.12714 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12714 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 37599 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 4.8 Å2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % possible obs: 86.3 % / Num. measured all: 93798 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.28 Å / % possible obs: 70.3 % / Rmerge(I) obs: 0.237

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→19.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 369771.74 / Data cutoff high rms absF: 369771.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1867 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.222 ---
obs0.222 37466 85.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.9332 Å2 / ksol: 0.390844 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.31 Å2-1.02 Å23.57 Å2
2---0.86 Å20.77 Å2
3----3.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5988 0 0 261 6249
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.032.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 262 5.2 %
Rwork0.288 4759 -
obs--69 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.28 Å / Rfactor Rfree: 0.328 / Rfactor Rwork: 0.287

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る