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万見
- PDB-1n3g: Solution structure of the ribosome-associated cold shock response... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n3g
タイトルSolution structure of the ribosome-associated cold shock response protein Yfia of Escherichia coli
要素Protein yfiA
キーワードTRANSLATION / cold shock / translation inhibitor / dsRBD
機能・相同性
機能・相同性情報


dormancy process / negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / negative regulation of translational initiation / response to cold / cytosolic small ribosomal subunit / rRNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosome hibernation promotion factor-like / : / Ribosome hibernation promoting factor/RaiA / Ribosome hibernation promotion factor-like / Sigma 54 modulation protein / S30EA ribosomal protein / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome-associated inhibitor A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / Torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Rak, A. / Kalinin, A. / Shcherbakov, D. / Bayer, P.
引用
ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2002
タイトル: Solution structure of the ribosome-associated cold shock response protein Yfia of Escherichia col
著者: Rak, A. / Kalinin, A. / Shcherbakov, D. / Bayer, P.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: A protein residing at the subunit interface of the bacterial ribosome
著者: Agafonov, D.E. / Kolb, V.A. / Nazimov, I.V. / Spirin, A.S.
#2: ジャーナル: J.BIOMOL.NMR / 年: 2002
タイトル: 1H, 13C and 15N resonance assignments of the ribosome-associated cold shock response protein Yfia of Escherichia coli
著者: Kalinin, A. / Rak, A. / Shcherbakov, D. / Bayer, P.
履歴
登録2002年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein yfiA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8041
ポリマ－12,8041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)29 / 50structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein yfiA / cold-shock protein Yfia / ribosome associated inhibitor RaiA


分子量: 12803.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET11c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AD49

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNHA
2223D 15N-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY
4442D NOESY
NMR実験の詳細Text: Hydrogen bonds were extracted from a series of 15N-HSQC spectra recorded in D2O; Assignment was done using triple-resonance spectra

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM Yfia, U-15N-13C; 50mM phosphate buffer, 50mM LiCl90% H2O/10% D2O
20.5mM Yfia, U-15N; 50mM phosphate buffer, 50mM LiCl90% H2O/10% D2O
30.5mM Yfia, U-15N; 50mM phosphate buffer, 50mM LiCl100% D2O
40.8mM Yfia; 50mM phosphate buffer, 50mM LiCl90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150mM LiCl, 50mM KH2PO4 6.5ambient 300 K
250mM LiCl, 50mM KH2PO4 6.5ambient 300 K
350mM LiCl, 50mM KH2PO4 6.5ambient 300 K
450mM LiCl, 50mM KH2PO4 6.5ambient 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.2Bruker, Rheinstetten, Germany解析
NDEE2.03SpinUp, Dortmund, Germanyデータ解析
VNMR6.1BVarian, Darmstadt, Germanycollection
AURELIA2.3Bruker, Rheinstetten, Germanyデータ解析
CNS1Axel Bruenger精密化
精密化手法: Torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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