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- PDB-1n1t: Trypanosoma rangeli sialidase in complex with DANA at 1.6 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n1t
タイトルTrypanosoma rangeli sialidase in complex with DANA at 1.6 A
要素Sialidase
キーワードHYDROLASE / BETA PROPELLER / LECTIN-LIKE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Trans-sialidase, C-terminal domain / Trypanosome sialidase / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller ...: / Trans-sialidase, C-terminal domain / Trypanosome sialidase / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-DEOXY-2,3-DEHYDRO-N-ACETYL-NEURAMINIC ACID / Sialidase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma rangeli (ランゲルトリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Buschiazzo, A. / Nguyen, T. / Alzari, P.M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The high resolution structures of free and inhibitor-bound Trypanosoma rangeli sialidase and its comparison with T. cruzi trans-sialidase
著者: Amaya, M.F. / Buschiazzo, A. / Nguyen, T. / Alzari, P.M.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of sialyltransferase activity in trypanosomal sialidases
著者: Buschiazzo, A. / Tavares, G.A. / Campetella, O. / Spinelli, S. / Cremona, M.L. / Paris, G. / Amaya, M.F. / Frasch, A.C. / Alzari, P.M.
履歴
登録2002年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / struct_ref_seq_dif ...chem_comp / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.type / _struct_ref_seq_dif.details / 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999sequence The author maintains that the sequence in the sequence database is incorrect

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sialidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3964
ポリマ－69,9131
非ポリマー4833
水11,908661
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.945, 96.258, 106.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sialidase / 3.2.1.18


分子量: 69912.727 Da / 分子数: 1 / 断片: residue 23-660 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma rangeli (ランゲルトリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: O44049, exo-alpha-sialidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 糖 ChemComp-DAN / 2-DEOXY-2,3-DEHYDRO-N-ACETYL-NEURAMINIC ACID / Neu5Ac2en / N-アセチル-2,3-ジデヒドロ-2-デオキシ-α-ノイラミン酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 291.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17NO8
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 661 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG-8000, sodium cacodylate, ammonium sulfate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium phosphate1drop
330 mMsodium acetate1droppH7.0
416 %(w/w)PEG80001reservoir
550 mMsodium cacodylate1reservoir
6100 mMammonium sulfate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 95328 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.066
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Rsym value: 0.192 / % possible all: 94.4
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 351240 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.4 % / Rmerge(I) obs: 0.192

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N1S

1n1s


解像度: 1.6→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 4771 5 %RANDOM
Rwork0.17303 ---
all0.17424 90373 --
obs0.17424 90373 94.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.102 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4831 0 30 661 5522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0214962
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.611.9416748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3733626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45915849
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.32287
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.5756
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9061.53106
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63725005
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48931856
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9094.51743
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.204 371
Rwork0.178 6560
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.61
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.63 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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