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- PDB-1n11: D34 REGION OF HUMAN ANKYRIN-R AND LINKER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n11
タイトルD34 REGION OF HUMAN ANKYRIN-R AND LINKER
要素Ankyrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ANKYRIN / CLATHRIN / BAND 3 / ANION EXCHANGER
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / cytoskeletal anchor activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins ...spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / cytoskeletal anchor activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins / spectrin binding / exocytosis / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / cytoskeleton organization / sarcoplasmic reticulum / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / Z disc / ATPase binding / protein phosphatase binding / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). ...Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeat-containing domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Ankyrin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Michaely, P. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Anderson, R.G.W.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of a 12 ANK repeat stack from human ankyrinR
著者: Michaely, P. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Anderson, R.G.W.
履歴
登録2002年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,85911
ポリマ－46,4601
非ポリマー39910
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.329, 137.329, 197.801
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin


分子量: 46459.898 Da / 分子数: 1 / 断片: D34 region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ank-1 / プラスミド: pGEX-kg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P16157
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG400, HEPES, NaBr, CaCl2, acetonitrile, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES-Na1droppH7.5
3500 mM1dropNaBr
41 mMEDTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
6100 mMHEPES1reservoirpH7.5
7500 mM1reservoirCaCl2
87-10 %(v/v)PEG4001reservoir
95 %(v/v)acetonitrile1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月31日
放射モノクロメーター: Graphite Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 421780 / Num. obs: 415031 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.699 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 37994 / Num. measured all: 415031
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
TRUNCATEデータ削減
MLPHARE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→30 Å / Isotropic thermal model: individual isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.303 1155 random
Rwork0.319 --
all0.318 30300 -
obs0.318 30300 -
原子変位パラメータBiso mean: 67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--37.037 Å2-30.296 Å20 Å2
2---37.037 Å20 Å2
3---74.075 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 1.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3073 0 0 0 3073
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.62
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 3.7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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