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万見
- PDB-1n09: A minimal beta-hairpin peptide scaffold for beta-turn display -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n09
タイトルA minimal beta-hairpin peptide scaffold for beta-turn display
要素bhpW, disulfide cyclized beta-hairpin peptide
キーワードDE NOVO PROTEIN / beta hairpin / beta turn / cyclic disulfide
手法溶液NMR / Distance geometry, restrained molecular dynamics with chemical shift restraints.
データ登録者Russell, S.J. / Blandl, T. / Skelton, N.J. / Cochran, A.G.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2003
タイトル: Stability of cyclic beta-hairpins: asymmetric contributions from side chains of a hydrogen-bonded cross-strand residue pair
著者: Russell, S.J. / Blandl, T. / Skelton, N.J. / Cochran, A.G.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2001
タイトル: A minimal peptide scaffold for beta-turn display: optimizing a strand position in disulfide-cyclized beta-hairpins
著者: Cochran, A.G. / Tong, R.T. / Starovasnik, M.A. / Park, E.J. / McDowell, R.S. / Theaker, J.E. / Skelton, N.J.
履歴
登録2002年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE There is no sequence database reference since the peptide is a de novo designed sequence.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bhpW, disulfide cyclized beta-hairpin peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1791
ポリマ－1,1791
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #4closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド bhpW, disulfide cyclized beta-hairpin peptide


分子量: 1179.370 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
1212D TOCSY
1312D ROESY
2422D ROESY
2522D COSY-35
NMR実験の詳細Text: Chemical shift assignments were determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
15 mM peptide, unbuffered at pH 5.090% H2O/10% D2O
25 mM peptide, unbuffered at pH 5.0100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10 5.0 1 atm288 K
20 5.0 1 atm288 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1brukercollection
Felix980brukerデータ解析
DGII980Tim Havel構造決定
Amber6Case, Kollman, ET. AL.精密化
Amber6.O構造決定
精密化手法: Distance geometry, restrained molecular dynamics with chemical shift restraints.
ソフトェア番号: 1
詳細: 100 structures were calculated using distance geometry. The 80 structures of lowest penalty function were refined using the Sander module of AMBER (v6.0). The calculation employed 79 distance ...詳細: 100 structures were calculated using distance geometry. The 80 structures of lowest penalty function were refined using the Sander module of AMBER (v6.0). The calculation employed 79 distance restraints, 12 dihedral angle restraints and 13 chemical shift restraints. The 20 structures of lowest violation energy were chosen to represent the structure. There are no violations of the input restraints > 0.1 A or 2 degrees. The rms. difference between calculation and observed chemical shifts is 0.09 ppm. 79% of the backbone geometries are in the most favourable region of the Ramachandran plot. The backbone heavy atom rmsd from the mean structure is 0.39+/-0.08 A.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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