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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1myo | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF MYOTROPHIN, NMR, 44 STRUCTURES | ||||||
![]() | MYOTROPHIN | ||||||
![]() | ANK-REPEAT / MYOTROPHIN / ACETYLATION | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of macromolecule biosynthetic process / regulation of barbed-end actin filament capping / cerebellar granule cell differentiation / F-actin capping protein complex / skeletal muscle tissue regeneration / catecholamine metabolic process / regulation of cell size / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / striated muscle cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process ...positive regulation of macromolecule biosynthetic process / regulation of barbed-end actin filament capping / cerebellar granule cell differentiation / F-actin capping protein complex / skeletal muscle tissue regeneration / catecholamine metabolic process / regulation of cell size / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / striated muscle cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / neuron differentiation / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of cell growth / sequence-specific DNA binding / axon / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
![]() | Yang, Y. / Nanduri, S. / Sen, S. / Qin, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structural basis of ankyrin-like repeat function as revealed by the solution structure of myotrophin. 著者: Yang, Y. / Nanduri, S. / Sen, S. / Qin, J. #1: ![]() タイトル: Nuclear Magnetic Resonance Assignment and Secondary Structure of an Ankyrin-Like Repeat-Bearing Protein: Myotrophin 著者: Yang, Y. / Rao, N.S. / Walker, E. / Sen, S. / Qin, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 344 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 710.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 170.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 225.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12878.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 | 内容: H2O |
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試料状態 | イオン強度: 50 mM PHOSPATE BUFFER / pH: 6.2 / 圧: 1 atm / 温度: 297 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA600 / 製造業者: Varian / モデル: INOVA600 / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
ソフトウェア |
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NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | ||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: RESTRAINT VIOLATION / 計算したコンフォーマーの数: 90 / 登録したコンフォーマーの数: 44 |