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- PDB-1mwo: Crystal Structure Analysis of the Hyperthermostable Pyrocoocus wo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mwo
タイトルCrystal Structure Analysis of the Hyperthermostable Pyrocoocus woesei alpha-amylase
要素alpha amylase
キーワードHYDROLASE / (beta/alpha)8-barrel / alpha-amylase
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases ...Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-amylase / Alpha amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus woesei (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Linden, A. / Mayans, O. / Meyer-Klaucke, W. / Antranikian, G. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Differential Regulation of a Hyperthermophilic alpha-Amylase with a Novel (Ca,Zn) Two-metal Center by Zinc
著者: Linden, A. / Mayans, O. / Meyer-Klaucke, W. / Antranikian, G. / Wilmanns, M.
履歴
登録2002年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6618
ポリマ－50,2291
非ポリマー4337
水7,170398
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.880, 78.200, 106.289
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 alpha amylase


分子量: 50228.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus woesei (古細菌) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)
参照: UniProt: O08452, UniProt: Q7LYT7*PLUS, alpha-amylase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG-MME 550, zinc sulfate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15.5 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1reservoirpH6.5
30.01 M1reservoirZn2(SO4)-7H2O
425 %(v/v)PEG5501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: X11 / 波長: 0.91 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月23日
放射モノクロメーター: Triangular / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 26004 / Num. obs: 26004 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 26004 / Rsym value: 0.178 / % possible all: 93.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.22 Å / 最低解像度: 2.28 Å / % possible obs: 93.1 % / Rmerge(I) obs: 0.178

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 995 -RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 25967 95.3 %-
all-25967 --
原子変位パラメータBiso mean: 26.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.713 Å20 Å20 Å2
2--4.149 Å20 Å2
3---4.563 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.263 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3569 0 7 398 3974
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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