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- PDB-1mpe: Ensemble of 20 structures of the tetrameric mutant of the B1 doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mpe
タイトルEnsemble of 20 structures of the tetrameric mutant of the B1 domain of streptococcal protein G
要素Immunoglobulin G binding protein G
キーワードPROTEIN BINDING / strand-exchanged tetramer / channel
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Frank, M.K. / Dyda, F. / Dobrodumov, A. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Core mutations switch monomeric protein GB1 into an intertwined tetramer.
著者: Kirsten Frank, M. / Dyda, F. / Dobrodumov, A. / Gronenborn, A.M.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: A Novel, Highly Stable Fold of the Immunoglobulin Binding Domain of Streptococcal Protein G.
著者: Gronenborn, A.M. / Filpula, D.R. / Essig, N.Z. / Achari, A. / Whitlow, M. / Wingfield, P.T. / Clore, G.M.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Core Mutants of the Immunoglobulin Binding Domain of Streptococcal Protein G: Stability and Structural Integrity
著者: Gronenborn, A.M. / Frank, M.K. / Clore, G.M.
履歴
登録2002年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G binding protein G
B: Immunoglobulin G binding protein G
C: Immunoglobulin G binding protein G
D: Immunoglobulin G binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2124
ポリマ－25,2124
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 100structures with least restraint violations and phi, psi angles of residue 46 in allowed region of Ramachrandran plot
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: 抗体
Immunoglobulin G binding protein G / IgG binding protein G


分子量: 6302.931 Da / 分子数: 4 / 断片: B1 domain, sequence database residues 228-282 / 変異: T2Q, L5V, A26F, F30V, Y33F, A34F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
遺伝子: SPG / プラスミド: pet11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P06654

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 15N-separated NOESY
122HNHA
1313D 13C-separated NOESY
1434D 13C-separated NOESY
1514D 13C/15N-separated NOESY
1643D 12C-filtered 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: T1,T2, and heteronuclear NOEs collected. Dipolar couplings (N-H) were collected as well. Dipolar coupling and chemical shifts from residues with heteronuclear NOE below 0.6 were not used.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13.5 mM (in monomer) U-15N,13C, 50 mM sodium phosphate buffer, 0.02% sodium azide90% H2O/10% D2O
22.89 mM (in monomer) U-15N, 50 mM sodium phosphate buffer, 0.02% sodium azide90% H2O/10% D2O
33.5 mM (in monomer) U-15N,13C, 50 mM sodium phosphate buffer, 0.02% sodium azide100% D2O
41.4 mM (in monomer) 1:1 mixture unlabelled:U-15N,13C, 50 mM sodium phosphate buffer, 0.02% sodium azide100% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM sodium phosphate, 0.02% sodium azide
pH: 5.45 / 圧: 1 atm / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker DMXBrukerDMX6003
Bruker DMXBrukerDMX5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.2Frank Delaglio解析
PIPP4.3.2Dan Garrettデータ解析
XwinNMR2.6Bruker Corp.collection
X-PLOR4Brunger精密化
CNS1Brunger構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: NMR constraints (per monomer) 822 NOE-derived distance restraints (534 intramonomer, 288 intermonomer) 42 distance restraints from hydrogen bonds (20 intramonomer, 22 intermonomer) 30 J- ...詳細: NMR constraints (per monomer) 822 NOE-derived distance restraints (534 intramonomer, 288 intermonomer) 42 distance restraints from hydrogen bonds (20 intramonomer, 22 intermonomer) 30 J-coupling restraints, 33 Residual dipolar couplings (HN) 66 backbone dihedral angle restraints 31 sidechain dihedral angle restraints
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with least restraint violations and phi, psi angles of residue 46 in allowed region of Ramachrandran plot
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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