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万見
- PDB-1mp6: Structure of the transmembrane region of the M2 protein H+ channe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mp6
タイトルStructure of the transmembrane region of the M2 protein H+ channel by solid state NMR spectroscopy
要素Matrix protein M2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / INFLUENZA A VIRUS / MEMBRANE PROTEIN STRUCTURE / M2 PROTON CHANNEL / SOLID STATE NMR
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / suppression by virus of host autophagy / protein complex oligomerization / proton transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / membrane => GO:0016020 / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / host cell plasma membrane / virion membrane ...: / : / suppression by virus of host autophagy / protein complex oligomerization / proton transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / membrane => GO:0016020 / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Influenza virus matrix protein 2 / Influenza Matrix protein (M2)
類似検索 - ドメイン・相同性
Matrix protein 2 / Matrix protein 2
類似検索 - 構成要素
手法個体NMR / simulated annealing
データ登録者Wang, J. / Kim, S. / Kovacs, F. / Cross, T.A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Structure of the transmembrane region of the M2 protein H(+) channel.
著者: Wang, J. / Kim, S. / Kovacs, F. / Cross, T.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Helix tilt of the M2 transmembrane peptide from influenza A virus: an intrinsic property.
著者: Kovacs, F. / Denny, J.K. / Song, Z. / Quine, J.R. / Cross, T.A.
履歴
登録2002年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix protein M2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,7301
ポリマ－2,7301
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 30The lowest energy conformer with backbone and C beta atoms is deposited, preferred rotameric states of side chains were used during the backbone structure refinement but the side chain atoms were not included in the pdb file.
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Matrix protein M2 / M2 protein


分子量: 2730.295 Da / 分子数: 1 / 断片: transmembrane peptide (residues 22-46) / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in the Influenza A virus (Udorn/72 strain). The M2 transmembrane peptide was synthesized using solid phase peptide synthesis.
参照: UniProt: P03490, UniProt: P0DOF5*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験タイプ: SOLID STATE NMR PISEMA
NMR実験の詳細Text: 15N CHEMICAL SHIFT, 1H-15N DIPOLAR COUPLING FREQUENCIES WERE MEASURED FROM SOLID STATE NMR PISEMA EXPERIMENT

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試料調製

詳細内容: Oriented samples of the peptide in hydrated lipid bilayers were prepared by first co-dissolving M2-TMP and dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC) in trifluoroethanol (TFE). The solution was ...内容: Oriented samples of the peptide in hydrated lipid bilayers were prepared by first co-dissolving M2-TMP and dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC) in trifluoroethanol (TFE). The solution was then spread onto approximately 60 glass plates. After vacuum drying to remove TFE, 2 microliters of sterile-filtered water was added to each plate, and the plates were then stacked into a glass tube and placed in a chamber containing a saturated solution of K2SO4 for hydration.
溶媒系: Oriented bilayers formed after equilibrating the sample in this chamber at 42C overnight. This sample container was then sealed with a microscope cover glass and epoxy to maintain sample ...溶媒系: Oriented bilayers formed after equilibrating the sample in this chamber at 42C overnight. This sample container was then sealed with a microscope cover glass and epoxy to maintain sample hydration during the experiments.
試料状態イオン強度: none / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Home-built Chemagnetics / 製造業者: Home-built / モデル: Chemagnetics / 磁場強度: 400 MHz

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解析

NMR software名称: TORC / バージョン: v5.4 / 開発者: KETCHEM,ROUX,CROSS / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The refined M2-TMP monomer structure was obtained by a geometrical search using a search algorithm to obtain a minimum of the global penalty function that incorporates all the orientational ...詳細: The refined M2-TMP monomer structure was obtained by a geometrical search using a search algorithm to obtain a minimum of the global penalty function that incorporates all the orientational restraints and the CHARMM empirical function. The orientational restraints imposed on the structure during refinement are 15 15N chemical shifts and 15 15N-1H dipolar couplings from PISEMA experiments. The observed chemical shifts are compared to calculated values from the molecular coordinates and the known tensor element magnitudes and assumed tensor orientations. The refinement was carried out in vacuo with the initial coordinates of an ideal a-helix structure (3.6 residues per turn) having a range of tilt and rotational orientations with respect to the bilayer spanning the values obtained from the PISA wheels.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The lowest energy conformer with backbone and C beta atoms is deposited, preferred rotameric states of side chains were used during the backbone structure ...コンフォーマー選択の基準: The lowest energy conformer with backbone and C beta atoms is deposited, preferred rotameric states of side chains were used during the backbone structure refinement but the side chain atoms were not included in the pdb file.
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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