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万見
- PDB-1mot: NMR Structure Of Extended Second Transmembrane Domain Of Glycine ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mot
タイトルNMR Structure Of Extended Second Transmembrane Domain Of Glycine Receptor alpha1 Subunit in SDS Micelles
要素Glycine Receptor alpha-1 CHAIN
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / glycine receptor / second transmembrane domain / micelles (ミセル)
機能・相同性
機能・相同性情報


taurine binding / response to alcohol / negative regulation of transmission of nerve impulse / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / positive regulation of acrosome reaction / 先体反応 / neuromuscular process controlling posture / inhibitory synapse / righting reflex / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process ...taurine binding / response to alcohol / negative regulation of transmission of nerve impulse / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / positive regulation of acrosome reaction / 先体反応 / neuromuscular process controlling posture / inhibitory synapse / righting reflex / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / synaptic transmission, glycinergic / glycinergic synapse / inhibitory postsynaptic potential / cellular response to ethanol / adult walking behavior / chloride transport / cellular response to zinc ion / glycine binding / startle response / chloride channel complex / neuropeptide signaling pathway / neuronal action potential / response to amino acid / monoatomic ion transport / chloride transmembrane transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / 視覚 / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / muscle contraction / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane / perikaryon / neuron projection / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / シナプス / 樹状突起 / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel ...Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Yushmanov, V.E. / Mandal, P.K. / Liu, Z. / Tang, P. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: NMR Structure and Backbone Dynamics of the Extended Second Transmembrane Domain of the Human Neuronal Glycine Receptor Alpha1 Subunit
著者: Yushmanov, V.E. / Mandal, P.K. / Liu, Z. / Tang, P. / Xu, Y.
履歴
登録2002年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine Receptor alpha-1 CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,8041
ポリマ－2,8041
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Glycine Receptor alpha-1 CHAIN / Glycine Receptor alpha1 subunit / Glycine Receptor 48KDA SUBUNIT / STRYCHNINE BINDING SUBUNIT


分子量: 2804.249 Da / 分子数: 1 / 断片: Extented second transmembrane domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLRA1 / プラスミド: pGEX-3X / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P23415

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
1313D 15N-separated NOESY
141COSY
15115N T1
16115N T2
17115N Het-NOE
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using standard 2D homonuclear and triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: SDS concentration: 300 mM Peptide concentration: 2 mM
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 300 mM SDS concentration / pH: 5.0 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Brunger, A.T.構造決定
X-PLOR3.851Brunger, A.T.精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 187 restraints, 169 are NOE-derived distance constraints,18 distance restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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