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万見
- PDB-1mld: REFINED STRUCTURE OF MITOCHONDRIAL MALATE DEHYDROGENASE FROM PORC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mld
タイトルREFINED STRUCTURE OF MITOCHONDRIAL MALATE DEHYDROGENASE FROM PORCINE HEART AND THE CONSENSUS STRUCTURE FOR DICARBOXYLIC ACID OXIDOREDUCTASES
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(NAD(A)-CHOH(D))
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / protein-folding chaperone binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Malate dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Gleason, W.B. / Fu, Z. / Birktoft, J.J. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Refined crystal structure of mitochondrial malate dehydrogenase from porcine heart and the consensus structure for dicarboxylic acid oxidoreductases.
著者: Gleason, W.B. / Fu, Z. / Birktoft, J. / Banaszak, L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Determinants of Protein Thermostability Observed in the 1.9 Angstrom Crystal Structure of Malate Dehydrogenase from the Thermophilic Bacterium Thermus Flavus
著者: Kelly, C.A. / Nishiyama, M. / Ohnishi, Y. / Beppu, T. / Birktoft, J.J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Refined Crystal Structure of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase at 2.5 Angstroms Resolution
著者: Birktoft, J.J. / Rhodes, G. / Banaszak, L.J.
#3: ジャーナル: Biochem.Soc.Trans. / 年: 1989
タイトル: Comparison of the Molecular Structures of Cytoplasmic and Mitochondrial Malate Dehydrogenases
著者: Birktoft, J.J. / Fu, Z. / Carnahan, G.E. / Rodes, G. / Roderick, S.L. / Banaszak, L.J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: The Three Dimensional Structure of Porcine Heart Mitochondrial Malate Dehydrogenase at 3.0 Angstrom Resolution
著者: Roderick, S.L. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1994年1月24日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
C: MALATE DEHYDROGENASE
D: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,2518
ポリマ－132,4824
非ポリマー7684
水9,386521
1
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6254
ポリマ－66,2412
非ポリマー3842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area22360 Å2
手法PISA
2
C: MALATE DEHYDROGENASE
D: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6254
ポリマ－66,2412
非ポリマー3842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area22290 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9510 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area42990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.750, 146.760, 67.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.16, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 119 / 2: CIS PROLINE - PRO A 190 / 3: CIS PROLINE - PRO B 119 / 4: CIS PROLINE - PRO B 190 / 5: CIS PROLINE - PRO C 119 / 6: CIS PROLINE - PRO C 190 / 7: CIS PROLINE - PRO D 119 / 8: CIS PROLINE - PRO D 190

-
要素

#1: タンパク質
MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 33120.531 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00346, malate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.8 / 手法: unknown
詳細: referred to 'Roderick, S.L.', (1986) J.Biol.Chem., 261, 9461-9464
溶液の組成
*PLUS
ID一般名Crystal-IDSol-ID
1PEG600011
2citrate11

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.83 Å / Num. obs: 91000 / Rmerge(I) obs: 0.145

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.83→6 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.211 -
obs0.211 83454
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9240 0 52 521 9813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.211 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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