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万見
- PDB-1mg1: HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mg1
タイトルHTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA
要素PROTEIN (HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA)
キーワードVIRAL PROTEIN / HUMAN T CELL LEUKEMIA VIRUS TYPE 1 / HTLV-1 / ENVELOPE PROTEIN / MEMBRANE FUSION / MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #210 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle ...Helix Hairpins - #210 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human T-lymphotropic virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kobe, B. / Center, R.J. / Kemp, B.E. / Poumbourios, P.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human T cell leukemia virus type 1 gp21 ectodomain crystallized as a maltose-binding protein chimera reveals structural evolution of retroviral transmembrane proteins.
著者: Kobe, B. / Center, R.J. / Kemp, B.E. / Poumbourios, P.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystallization of a Trimeric Human T Cell Leukemia Virus Type 1 Gp21 Ectodomain Fragment as a Chimera with Maltose-Binding Protein
著者: Center, R.J. / Kobe, B. / Wilson, K.A. / Teh, T. / Howlett, G.J. / Kemp, B.E. / Poumbourios, P.
履歴
登録1999年3月1日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7994
ポリマ－49,3861
非ポリマー4133
水66737
1
A: PROTEIN (HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,39812
ポリマ－148,1583
非ポリマー1,2409
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area13630 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area56060 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.947, 102.947, 118.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Cell settingtrigonal
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-457-

CL

21A-458-

CL

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HTLV-1 GP21 ECTODOMAIN/MALTOSE-BINDING PROTEIN CHIMERA)


分子量: 49386.023 Da / 分子数: 1 / 断片: GP21 ECTODOMAIN (GP62 RESIDUES 338-425) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human T-lymphotropic virus 1 (ウイルス)
属: Deltaretrovirus / 生物種: Primate T-lymphotropic virus 1 / 株: 3-19-3 / 細胞内の位置: VIRUS ENVELOPE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3/PLYSS) / 参照: UniProt: P02928, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 4.7 / 詳細: pH 4.7
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2(NH4)2SO411
3SODIUM ACETATE11
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 mg/mlprotein1drop
21
31

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→99 Å / Num. obs: 19248 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 60.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.29→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 65
反射
*PLUS
Num. measured all: 150336
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 65 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 2.5→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 1036 6.8 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all-15268 --
obs-15268 94.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 65.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å20.41 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3---1.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.39 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3483 0 25 37 3545
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.61
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.541.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.052
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.872
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 105 7.1 %
Rwork0.44 1369 -
obs--93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2FE.PARWATCL.TOP
X-RAY DIFFRACTION3MAL.PROMAL.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.61
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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