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- PDB-1mfm: MONOMERIC HUMAN SOD MUTANT F50E/G51E/E133Q AT ATOMIC RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mfm
タイトルMONOMERIC HUMAN SOD MUTANT F50E/G51E/E133Q AT ATOMIC RESOLUTION
要素PROTEIN (COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / SUPEROXIDE ACCEPTOR / MONOMERIC MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway ...action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / cellular response to potassium ion / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / myeloid cell homeostasis / regulation of GTPase activity / response to copper ion / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to ATP / superoxide dismutase activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / transmission of nerve impulse / cellular response to cadmium ion / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of mitochondrial membrane potential / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / dendrite cytoplasm / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / placenta development / response to amphetamine / thymus development / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / locomotory behavior / response to nutrient levels / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / mitochondrial intermembrane space / small GTPase binding / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / spermatogenesis / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Ferraroni, M. / Rypniewski, W. / Wilson, K.S. / Orioli, P.L. / Viezzoli, M.S. / Banci, L. / Bertini, I. / Mangani, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of the monomeric human SOD mutant F50E/G51E/E133Q at atomic resolution. The enzyme mechanism revisited.
著者: Ferraroni, M. / Rypniewski, W. / Wilson, K.S. / Viezzoli, M.S. / Banci, L. / Bertini, I. / Mangani, S.
履歴
登録1999年4月16日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,04414
ポリマ－15,8321
非ポリマー1,21213
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.990, 48.110, 81.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN (COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE) / Q133M2SOD


分子量: 15832.447 Da / 分子数: 1 / 変異: C6A,F50E,G51E,C111S,E133Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: SOD1 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 遺伝子 (発現宿主): HSOD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP 1 (STRATAGENE) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase

-
非ポリマー , 5種, 296分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 8
詳細: PEG 6000 15%, CDCL2 200-400 MM, TRIS 100MM, PH=8, pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
315 %(v/v)PEG60001reservoir
4200-400 mM1reservoirCdCl2
5100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.89
検出器タイプ: MAR scanner 180 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: SEGMENTED MIRROR
放射モノクロメーター: TRIANGULAR GE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→20 Å / Num. obs: 681833 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.02→1.04 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.513 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. obs: 69841 / Num. measured all: 681833 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.247

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SOS

1sos


解像度: 1.02→20 Å / Num. parameters: 12921 / Num. restraintsaints: 15655 / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
obs0.118 -99.1 %
all-69839 -
Refine analyzeNum. disordered residues: 19
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.02→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1152 0 13 283 1448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.435
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.134
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.124
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.102
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.09
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.114
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor Rwork: 0.118
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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