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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1m94 | ||||||
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タイトル | Solution Structure of the Yeast Ubiquitin-Like Modifier Protein Hub1 | ||||||
要素 | Protein YNR032c-a | ||||||
キーワード | STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / SIGNALING PROTEIN / ubiquitin-like fold or beta-grasp fold / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / post-translational protein modification / positive regulation of RNA splicing / protein tag activity / mRNA splicing, via spliceosome / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | 溶液NMR / distance geometry, simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Ramelot, T.A. / Cort, J.R. / Yee, A.A. / Semesi, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) | ||||||
引用 | ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2003 タイトル: Solution Structure of the Yeast Ubiquitin-Like Modifier Protein Hub1 著者: Ramelot, T.A. / Cort, J.R. / Yee, A.A. / Semesi, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Kennedy, M.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1m94.cif.gz | 502.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1m94.ent.gz | 439.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1m94.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m9/1m94 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m9/1m94 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10454.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: YNR032c-a/HUB1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(Gold lamdaDE3) / 参照: UniProt: Q6Q546 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: 1H-13C HSQC on 10% C13, U-15N sample for stereospecific assignments of Leu and Val |
-試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 10 mM NaOAc, 300 mM NaCl / pH: 5.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | ||||||||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 869 RESTRAINTS. SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE CONSTRAINTS: TOTAL = 783; INTRA-RESIDUE [I=J] = 4; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 229; MEDIUM ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 869 RESTRAINTS. SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE CONSTRAINTS: TOTAL = 783; INTRA-RESIDUE [I=J] = 4; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 229; MEDIUM RANGE [1<(I-J)<5] = 159; LONG RANGE [(I-J)>=5] = 333; HYDROGEN BOND CONSTRAINTS = 58 (2 PER H-BOND); NUMBER OF DISTANCE CONSTRAINTS PER RESIDUE = 10.7; DIHEDRAL-ANGLE CONSTRAINTS = 86 (50 PHI, 36 PSI); TOTAL NUMBER OF CONSTRAINTS PER RESIDUE = 11.9; NUMBER OF LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE = 4.6; NUMBER OF STRUCTURES COMPUTED = 20; NUMBER OF STRUCTURES USED = 20. AVERAGE DISTANCE VIOLATIONS >0 ANG = 22.9; AVERAGE R.M.S. DISTANCE VIOLATION = 0.006 ANG; MAXIMUM NUMBER OF DISTANCE VIOLATIONS 28. AVERAGE DIHEDRAL ANGLE VIOLATIONS: >0 DEG = 4.6; MAX NUMBER OF ANGLE VIOLATION = 7 DEG; AVERAGE R.M.S. ANGLE VIOLATION = 0.14 DEG. RMSD VALUES: BACKBONE ATOMS (N,C,C',O) = 0.61 ANG; ALL HEAVY ATOMS = 1.17 ANG; PROCHECK: MOST FAVORED REGIONS = 92%; ADDITIONAL ALLOWED REGIONS = 4%; GENEROUSLY ALLOWED REGIONS = 2%; DISALLOWED REGIONS = 2%. | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |