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- PDB-1m94: Solution Structure of the Yeast Ubiquitin-Like Modifier Protein Hub1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m94
タイトルSolution Structure of the Yeast Ubiquitin-Like Modifier Protein Hub1
要素Protein YNR032c-a
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / SIGNALING PROTEIN / ubiquitin-like fold or beta-grasp fold / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / post-translational protein modification / positive regulation of RNA splicing / protein modification process / mRNA splicing, via spliceosome / protein tag activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like modifier Hub1/Ubl5 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like modifier HUB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Ramelot, T.A. / Cort, J.R. / Yee, A.A. / Semesi, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2003
タイトル: Solution Structure of the Yeast Ubiquitin-Like Modifier Protein Hub1
著者: Ramelot, T.A. / Cort, J.R. / Yee, A.A. / Semesi, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2002年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein YNR032c-a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4551
ポリマ－10,4551
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein YNR032c-a / Hub1


分子量: 10454.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YNR032c-a/HUB1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(Gold lamdaDE3) / 参照: UniProt: Q6Q546

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
121HNHA
1313D 13C-separated NOESY
1424D 13C/15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: 1H-13C HSQC on 10% C13, U-15N sample for stereospecific assignments of Leu and Val

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-3 mM Hub1, U-15N, 13C, NaOAc, pH 5.090% H2O, 10% D20
21-3 mM Hub1, U-15N, 13C, NaOAc, pH* 4.699% H2O, 1% D20
31-3 mM Hub1, U-15N, NaOAc, pH 5.090% H2O, 10% D20
41-3 mM Hub1, U-15N, 10%-13C, NaOAc, pH 5.090% H2O, 10% D20
試料状態イオン強度: 10 mM NaOAc, 300 mM NaCl / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA7502
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.84Brunger, A.T.構造決定
Felix98MSI解析
VNMR6.1CVariancollection
Sparky3.98Goddard, Knellerデータ解析
X-PLOR3.84Brunger, A.T.精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 869 RESTRAINTS. SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE CONSTRAINTS: TOTAL = 783; INTRA-RESIDUE [I=J] = 4; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 229; MEDIUM ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 869 RESTRAINTS. SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE CONSTRAINTS: TOTAL = 783; INTRA-RESIDUE [I=J] = 4; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 229; MEDIUM RANGE [1<(I-J)<5] = 159; LONG RANGE [(I-J)>=5] = 333; HYDROGEN BOND CONSTRAINTS = 58 (2 PER H-BOND); NUMBER OF DISTANCE CONSTRAINTS PER RESIDUE = 10.7; DIHEDRAL-ANGLE CONSTRAINTS = 86 (50 PHI, 36 PSI); TOTAL NUMBER OF CONSTRAINTS PER RESIDUE = 11.9; NUMBER OF LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE = 4.6; NUMBER OF STRUCTURES COMPUTED = 20; NUMBER OF STRUCTURES USED = 20. AVERAGE DISTANCE VIOLATIONS >0 ANG = 22.9; AVERAGE R.M.S. DISTANCE VIOLATION = 0.006 ANG; MAXIMUM NUMBER OF DISTANCE VIOLATIONS 28. AVERAGE DIHEDRAL ANGLE VIOLATIONS: >0 DEG = 4.6; MAX NUMBER OF ANGLE VIOLATION = 7 DEG; AVERAGE R.M.S. ANGLE VIOLATION = 0.14 DEG. RMSD VALUES: BACKBONE ATOMS (N,C,C',O) = 0.61 ANG; ALL HEAVY ATOMS = 1.17 ANG; PROCHECK: MOST FAVORED REGIONS = 92%; ADDITIONAL ALLOWED REGIONS = 4%; GENEROUSLY ALLOWED REGIONS = 2%; DISALLOWED REGIONS = 2%.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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