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万見
- PDB-1m5y: Crystallographic Structure of SurA, a Molecular Chaperone that Fa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m5y
タイトルCrystallographic Structure of SurA, a Molecular Chaperone that Facilitates Outer Membrane Porin Folding
要素Survival protein surA
キーワードISOMERASE / CELL CYCLE / Survival protein A / periplasmic molecular chaperone / membrane protein folding / gram negative bacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of stationary phase / maintenance of unfolded protein / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptide binding / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein stabilization
類似検索 - 分子機能
Triger factor/SurA peptide-binding fold / Porin chaperone SurA, peptide-binding domain / Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. ...Triger factor/SurA peptide-binding fold / Porin chaperone SurA, peptide-binding domain / Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Bitto, E. / McKay, D.B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystallographic Structure of SurA, a Molecular Chaperone that Facilitates Folding of Outer Membrane Porins
著者: Bitto, E. / McKay, D.B.
履歴
登録2002年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月22日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Survival protein surA
B: Survival protein surA
C: Survival protein surA
D: Survival protein surA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,5284
ポリマ－180,5284
非ポリマー00
水00
1
A: Survival protein surA

D: Survival protein surA

C: Survival protein surA

B: Survival protein surA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,5284
ポリマ－180,5284
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation9_554x+1/2,y,z-1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
Buried area8000 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area81860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.817, 223.406, 279.721
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質
Survival protein surA / E.C.5.2.1.8 / survival protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase surA / PPIase / Rotamase C


分子量: 45131.926 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: sura / プラスミド: pTYB2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0ABZ6, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.19 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.75M ammonium sulphate, 100mM sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 303K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303.0K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.75 Mammonium sulfate1reservoir
2100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.965
シンクロトロンSSRL BL11-120.965
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2002年1月1日flat mirror (vertical focusing)
ADSC QUANTUM 42CCD2001年3月11日flat mirror (vertical focusing)
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1single crystal Si(III) bent monochromator (horizontal focusing)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2single crystal Si(III) bent monochromator (horizontal focusing)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.965 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. all: 49633 / Num. obs: 45004 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 59 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 1.62
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 2114 / Rsym value: 0.348 / % possible all: 85.2
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 46785 / % possible obs: 92.9 % / Num. measured all: 217260 / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.2 % / Rmerge(I) obs: 0.348

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 3→29.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1008569.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 3753 9 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 41869 84.4 %-
all-49633 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.4224 Å2 / ksol: 0.311691 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.08 Å20 Å20 Å2
2--1 Å20 Å2
3---16.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11914 0 0 0 11914
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 511 10.1 %
Rwork0.331 4571 -
obs--62 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.11 Å / Rfactor Rfree: 0.417 / Rfactor Rwork: 0.347

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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