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- PDB-1m1c: Structure of the L-A virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1c
タイトルStructure of the L-A virus
要素Major coat protein
キーワードVIRUS / dsRNA virus structure / RNA-protein interaction / mRNA decapping / L-A virus / quai-equivalence / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid / viral translational frameshifting
類似検索 - 分子機能
Major capsid protein / Major capsid protein / Major coat protein, L-A virus / L-A virus major coat protein superfamily / L-A virus, major coat protein / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae virus L-A (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Naitow, H. / Tang, J. / Canady, M. / Wickner, R.B. / Johnson, J.E.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 2002
タイトル: L-A virus at 3.4 A resolution reveals particle architecture and mRNA decapping mechanism.
著者: Naitow, H. / Tang, J. / Canady, M. / Wickner, R.B. / Johnson, J.E.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: LA virus: a virus capsid with enzymatic mRNA decapping activity
著者: Tang, J. / Naitow, H. / Tang, L. / Wickner, R.B. / Johnson, J.E.
履歴
登録2002年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Major coat protein
B: Major coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,1402
ポリマ-152,1402
非ポリマー00
00
1
A: Major coat protein
B: Major coat protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,128,404120
ポリマ-9,128,404120
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major coat protein
B: Major coat protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 761 kDa, 10 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)760,70010
ポリマ-760,70010
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major coat protein
B: Major coat protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 913 kDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)912,84012
ポリマ-912,84012
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
6
A: Major coat protein
B: Major coat protein
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 9.13 MDa, 120 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,128,404120
ポリマ-9,128,404120
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)407.0, 403.2, 572.0
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.46, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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48generate(-0.31260887, 0.65844394, -0.6846366), (-0.90918581, -0.41612264, 0.01493657), (-0.2750579, 0.62713119, 0.72873152)232.29968, 90.81874, 66.98979
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55generate(-0.19870993, -0.69061409, 0.6953895), (-0.95397643, 0.29889987, 0.02424522), (-0.22459592, -0.65856743, -0.71822393)22.92221, 94.06354, 269.15584
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57generate(-0.19870993, -0.95397643, -0.22459592), (-0.69061409, 0.29889987, -0.65856742), (0.6953895, 0.02424522, -0.71822393)154.74058, 164.97209, 175.09371
58generate(-0.99125257, -0.12681663, 0.03654978), (-0.12681663, 0.838535, -0.52988357), (0.03654978, -0.52988357, -0.84728243)198.35309, 88.88938, 260.94744
59generate(-0.41225492, 0.86358026, 0.29030159), (0.57428075, 0.49368079, -0.65305505), (-0.70728177, -0.10251055, -0.69945985)102.79562, 34.85649, 315.81739
60generate(0.73812795, 0.6485194, 0.18598312), (0.4437853, -0.25908597, -0.85786308), (-0.50815523, 0.71574929, -0.47904197)0.12535, 77.54503, 263.87515

-
要素

#1: タンパク質 Major coat protein / gag protein


分子量: 76070.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae virus L-A (L1) (ウイルス)
: Totivirus / 参照: UniProt: P32503

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.5 % PEG 8000, 1.0 M LiCl in 0.1 M Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 詳細: Naitow, H., (2001) J. Struct. Biol., 135, 1.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
13.0-6.0 %PEG80001reservoir
21.0 M1reservoirLiCl
30.1 MHEPES1reservoirpH7.0
44-56 mg/mlvirus1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9648 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. all: 1768471 / Num. obs: 1768471 / % possible obs: 35.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.449 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 21.4
反射
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 89.5 Å / Num. obs: 2105482 / % possible obs: 83.8 % / 冗長度: 2.4 % / Num. measured all: 5151654
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 3.9 Å / % possible obs: 70.8 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→30 Å / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.268 64536 RANDOM
Rwork0.266 --
all-831462 -
obs-645314 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10302 0 0 0 10302
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor Rfree: 0.324 / Rfactor Rwork: 0.323
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.627

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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