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万見
- PDB-1m1b: Crystal Structure of Phosphoenolpyruvate Mutase Complexed with Su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1b
タイトルCrystal Structure of Phosphoenolpyruvate Mutase Complexed with Sulfopyruvate
要素PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
キーワードISOMERASE / phosphoenolpyruvate mutase / PEP mutase / sulfopyruvate
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate mutase / phosphoenolpyruvate mutase activity / organic phosphonate biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoenolpyruvate phosphomutase, core / Phosphoenolpyruvate phosphomutase / ICL/PEPM domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SULFOPYRUVATE / Phosphoenolpyruvate phosphomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Mytilus edulis (ムラサキイガイ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Liu, S. / Lu, Z. / Jia, Y. / Dunaway-Mariano, D. / Herzberg, O.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Dissociative phosphoryl transfer in PEP mutase catalysis: structure of the enzyme/sulfopyruvate complex and kinetic properties of mutants.
著者: Liu, S. / Lu, Z. / Jia, Y. / Dunaway-Mariano, D. / Herzberg, O.
履歴
登録2002年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
B: PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2946
ポリマ－65,9092
非ポリマー3854
水4,630257
1
A: PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
B: PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
ヘテロ分子

A: PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
B: PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,58712
ポリマ－131,8174
非ポリマー7708
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area22910 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area37430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.024, 130.441, 90.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOENOLPYRUVATE PHOSPHOMUTASE / Phosphoenolpyruvate mutase / PEP mutase / PEP phosphomutase


分子量: 32954.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mytilus edulis (ムラサキイガイ)
プラスミド: PET3C / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56839, phosphoenolpyruvate mutase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-SPV / SULFOPYRUVATE / スルホピルビン酸


分子量: 168.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, glycerol, magnesium chloride, Hepes, sulfopyruvate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
PH range low: 8 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
118 %(w/v)PEG70001reservoir
215 %glycerol1reservoir
35 mM1reservoirMgCl2
4100 mMHEPES1reservoirpH7.0-8.0
59 mg/mlprotein1drop
65 mMS-pyr1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→26.5 Å / Num. all: 25261 / Num. obs: 21045 / % possible obs: 83.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.244 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 64.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64.9 % / Rmerge(I) obs: 0.244

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PYM

1pym


解像度: 2.25→26.5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1380 -RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.185 20235 78.9 %-
all-25651 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→26.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4548 0 22 257 4827
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 6 % / Rfactor obs: 0.185 / Rfactor Rfree: 0.268 / Rfactor Rwork: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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