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- PDB-1luw: CATALYTIC AND STRUCTURAL EFFECTS OF AMINO-ACID SUBSTITUTION AT HI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1luw
タイトルCATALYTIC AND STRUCTURAL EFFECTS OF AMINO-ACID SUBSTITUTION AT HIS 30 IN HUMAN MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE: INSERTION OF VAL CGAMMA INTO THE SUBSTRATE ACCESS CHANNEL
要素Superoxide dismutase [Mn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human Manganese superoxide dismutase / MnSOD
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / : / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / response to L-ascorbic acid / response to selenium ion ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / : / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / response to L-ascorbic acid / response to selenium ion / intracellular oxygen homeostasis / response to superoxide / response to manganese ion / hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide anion generation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / superoxide metabolic process / response to zinc ion / superoxide dismutase / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Detoxification of Reactive Oxygen Species / negative regulation of fat cell differentiation / response to isolation stress / superoxide dismutase activity / response to immobilization stress / hemopoiesis / mitochondrial nucleoid / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to electrical stimulus / cellular response to ethanol / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to cadmium ion / neuron development / response to axon injury / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / removal of superoxide radicals / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / release of cytochrome c from mitochondria / response to activity / regulation of mitochondrial membrane potential / post-embryonic development / respiratory electron transport chain / response to gamma radiation / glutathione metabolic process / response to hydrogen peroxide / locomotory behavior / liver development / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / oxygen binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / regulation of blood pressure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / manganese ion binding / heart development / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain ...: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hearn, A.S. / Stroupe, M.E. / Ramilo, C.A. / Luba, J.P. / Cabelli, D.E. / Tainer, J.A. / Silverman, D.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Catalytic and structural effects of amino acid substitution at histidine 30 in human manganese superoxide dismutase: insertion of valine C gamma into the substrate access channel
著者: Hearn, A.S. / Stroupe, M.E. / Cabelli, D.E. / Ramilo, C.A. / Luba, J.P. / Tainer, J.A. / Nick, H.S. / Silverman, D.N.
履歴
登録2002年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Mn]
B: Superoxide dismutase [Mn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7486
ポリマ－44,4462
非ポリマー3024
水3,513195
1
A: Superoxide dismutase [Mn]
B: Superoxide dismutase [Mn]
ヘテロ分子

A: Superoxide dismutase [Mn]
B: Superoxide dismutase [Mn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,49612
ポリマ－88,8924
非ポリマー6048
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area8490 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area31660 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.364, 79.364, 242.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-339-

HOH

詳細The asymmetric unit contains a dimer; to generate the active tetramer apply the following rotation and translation to chains A and B 0.500000 -0.866025 0.000000 -0.866025 -0.500000 0.000000 0.000000 0.000000 -1.00000 translation: 39.82150 68.97286 201.36833

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Mn]


分子量: 22223.094 Da / 分子数: 2 / 変異: H30Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHMNSOD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): QC774 (SOD--) / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50 mM imidazole/malate, 2.5 M ammonium sulfate, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 8 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12-3 Mammonium sulfate11pH7-8
2100 mMimidazole malate11

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データ収集

回折平均測定温度: 272 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→17 Å / Num. obs: 19640 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.06 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 1.45 % / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / Num. unique all: 648 / Rsym value: 0.334 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
最低解像度: 17 Å / % possible obs: 93 % / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: hMnSOD Y34F

解像度: 2.3→16.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1932 9.8 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.239 19618 93.5 %-
all-19640 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.4849 Å2 / ksol: 0.345009 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9 Å24.1 Å20 Å2
2--2.9 Å20 Å2
3----5.79 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.39 Å / Luzzati sigma a free: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→16.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3144 0 12 195 3351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 291 9.3 %
Rwork0.28 2845 -
obs--92.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 17 Å / % reflection Rfree: 9 % / Rfactor obs: 0.234 / Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor Rwork: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.28 / Rfactor obs: 0.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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