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- PDB-1lr5: Crystal structure of auxin binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lr5
タイトルCrystal structure of auxin binding protein
要素Auxin binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / BETA JELLYROLL / DOUBLE STRANDED BETA HELIX / GERMIN-LIKE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA endoreduplication / cytokinesis by cell plate formation / auxin binding / unidimensional cell growth / auxin-activated signaling pathway / positive regulation of cell division / positive regulation of cell size / endoplasmic reticulum lumen / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Auxin-binding protein / Auxin binding protein / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Auxin-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Woo, E.J. / Marshall, J. / Bauley, J. / Chen, J.-G. / Venis, M. / Napier, R.M. / Pickersgill, R.W.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of auxin-binding protein 1 in complex with auxin.
著者: Woo, E.J. / Marshall, J. / Bauly, J. / Chen, J.G. / Venis, M. / Napier, R.M. / Pickersgill, R.W.
履歴
登録2002年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Auxin binding protein 1
B: Auxin binding protein 1
C: Auxin binding protein 1
D: Auxin binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,20112
ポリマ－73,6474
非ポリマー4,5538
水12,827712
1
A: Auxin binding protein 1
D: Auxin binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1006
ポリマ－36,8242
非ポリマー2,2774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
2
B: Auxin binding protein 1
C: Auxin binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1006
ポリマ－36,8242
非ポリマー2,2774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7150 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.583, 82.433, 69.962
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Auxin binding protein 1


分子量: 18411.809 Da / 分子数: 4 / 変異: D161E/E162Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P13689
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1_d3-e1_d6-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 712 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.81 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: PEG4000, pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Woo, E.J., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 1476.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris1reservoirpH7.0
21 mM1reservoirMgSO4
32 mMsodium azide1reservoir
48.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 54476 / Num. obs: 53947 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.116 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2761 -RANDOM
Rwork0.184 ---
all0.2 ---
obs0.19 51598 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5067 0 292 712 6071
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONo_planar_d0.0330.05
X-RAY DIFFRACTIONo_chiral_restr0.1420.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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