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万見
- PDB-1lls: CRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED MALTOSE BINDING PROTEIN WITH XENON -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lls
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED MALTOSE BINDING PROTEIN WITH XENON
要素Maltose-binding periplasmic protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Hydrophobic Cavities / Ligand-Protein Interactions / Xenon Binding / Xenon Derivative
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
XENON / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / Isomorphous with Structure in Database / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rubin, S.M. / Lee, S.-Y. / Ruiz, E.J. / Pines, A. / Wemmer, D.E.
引用
ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2002
タイトル: DETECTION AND CHARACTERIZATION OF XENON-BINDING SITES IN PROTEINS BY 129XE NMR SPECTROSCOPY
著者: Rubin, S.M. / Lee, S.-Y. / Ruiz, E.J. / Pines, A. / Wemmer, D.E.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2001
タイトル: Detection of a Conformational Change in Maltose Binding Protein by 129Xe Nuclear Magnetic Resonance
著者: Rubin, S.M. / Spence, M.M. / Dimitrov, I.E. / Ruiz, E.J. / Pines, A. / Wemmer, D.E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: The 2.3 A Structure of the Malto- or Maltodextrin-Binding Protein, a Primary Receptor of Bacterial Active Transport
著者: Spurlino, J.C. / Lu, G.-Y. / Quiocho, F.A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystallographic Evidence of a Large Ligand-Induced Hinge-Twist Motion Between the Two Domains of the Maltodextrin Binding Protein Involved in Active Transport and Chemotaxis
著者: Sharff, A.J. / Rodseth, L.E. / Spurlino, J.C. / Quiocho, F.A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Size Versus Polarizability in Protein-Ligand Interactions: Binding of Noble Gases within Engineered Cavities in Phage T4 Lysozyme
著者: Quillin, M.L. / Breyer, W.A. / Griswold, I.J. / Matthews, B.W.
履歴
登録2002年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8842
ポリマ－40,7531
非ポリマー1311
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.207, 44.026, 57.649
Angle α, β, γ (deg.)100.75, 101.36, 102.62
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / Maltodextrin-binding protein / MMBP


分子量: 40753.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02928, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-XE / XENON / キセノン


分子量: 131.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Xe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 10 mM Sodium Citrate, 23% PEG 8000, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
116 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium citrate1reservoir
323 %(w/v)PEG80001reservoirpH6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月31日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→17.07 Å / Num. all: 55908 / Num. obs: 29855 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 10.4 / Num. unique all: 4127 / Rsym value: 0.105 / % possible all: 76
反射
*PLUS
Num. measured all: 55908 / Rmerge(I) obs: 0.029

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: Isomorphous with Structure in Database
開始モデル: PDB ENTRY 1OMP

1omp


解像度: 1.8→17.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1472 4.9 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.2051 29855 --
obs0.204 29855 92.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.8917 Å2 / ksol: 0.387004 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.82 Å24.28 Å20.45 Å2
2---4.1 Å2-0.33 Å2
3----4.72 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.24 Å / Luzzati sigma a free: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→17.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2878 0 1 171 3050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 207 5 %
Rwork0.241 3920 -
obs--76 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 29755 / Rfactor all: 0.2051 / Rfactor obs: 0.204 / Rfactor Rfree: 0.226 / Rfactor Rwork: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.258 / Rfactor Rwork: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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