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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1lhk | ||||||
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タイトル | ROLE OF PROLINE RESIDUES IN HUMAN LYSOZYME STABILITY: A SCANNING CALORIMETRIC STUDY COMBINED WITH X-RAY STRUCTURE ANALYSIS OF PROLINE MUTANTS | ||||||
要素 | HUMAN LYSOZYME | ||||||
キーワード | HYDROLASE(O-GLYCOSYL) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / tertiary granule lumen / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / tertiary granule lumen / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Inaka, K. / Matsushima, M. / Herning, T. / Kuroki, R. / Yutani, K. / Kikuchi, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992 タイトル: Role of proline residues in human lysozyme stability: a scanning calorimetric study combined with X-ray structure analysis of proline mutants. 著者: Herning, T. / Yutani, K. / Inaka, K. / Kuroki, R. / Matsushima, M. / Kikuchi, M. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991 タイトル: Crystal Structures of the Apo-and Holomutant Human Lysozymes with an Introduced Ca Binding Site 著者: Inaka, K. / Kuroki, R. / Kikuchi, M. / Matsushima, M. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Effects of Proline Mutations on the Unfolding and Refolding of Human Lysozyme: The Slow Refolding Kinitics Phase Does not Result from Proline Cis-Trans Isomerization 著者: Herning, T. / Yutani, K. / Taniyama, Y. / Kikuchi, M. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX PRO91 CONTRIBUTES TO THIS HELIX |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1lhk.cif.gz | 39.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1lhk.ent.gz | 27.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1lhk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1lhk_validation.pdf.gz | 358.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1lhk_full_validation.pdf.gz | 360.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1lhk_validation.xml.gz | 4.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1lhk_validation.cif.gz | 6.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/1lhk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/1lhk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14702.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61626, lysozyme |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.24 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 13 ℃ / pH: 5.8 / 手法: unknown | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 10105 / % possible obs: 88.3 % / Num. measured all: 39225 / Rmerge(I) obs: 0.048 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.8→5 Å /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→5 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 5 Å / Num. reflection obs: 10105 / Rfactor obs: 0.153 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.89 Å / Rfactor obs: 0.2 |