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- PDB-1lg5: Crystal Structure Analysis of the HCA II Mutant T199P in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lg5
タイトルCrystal Structure Analysis of the HCA II Mutant T199P in complex with beta-mercaptoethanol
要素Carbonic anhydrase II
キーワードLYASE / HCAII mutant T199P-BME complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / regulation of chloride transport / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / regulation of chloride transport / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / angiotensin-activated signaling pathway / morphogenesis of an epithelium / regulation of intracellular pH / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / myelin sheath / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Carbonic anhydrase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Huang, S. / Sjoblom, B. / Sauer-Eriksson, A.E. / Jonsson, B.-H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Organization of an efficient carbonic anhydrase: implications for the mechanism based on structure-function studies of a T199P/C206S mutant.
著者: Huang, S. / Sjoblom, B. / Sauer-Eriksson, A.E. / Jonsson, B.H.
履歴
登録2002年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年10月27日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年2月14日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact
Remark 999sequence The coordinate numbering is not sequential. The residue number 126 is not used in the ...sequence The coordinate numbering is not sequential. The residue number 126 is not used in the numbering scheme.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbonic anhydrase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4133
ポリマ－29,2691
非ポリマー1442
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.840, 44.803, 76.457
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-378-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Carbonic anhydrase II / Carbonate dehydratase II / CA-II


分子量: 29269.008 Da / 分子数: 1 / 変異: T199P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00918, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: PEG 2000 or 3350, Tris-HCl, BME, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120-22 %PEG20001reservoiror PEG3350
250 mMTris1reservoirpH7.8
33 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
413 mg/mlprotein1drop
525 mMTris1droppH8.0
613 %PEG20001dropor PEG3350
750 mMTris1droppH7.8
83 mMbeta-mercaptoethanol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030H / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月1日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 22169 / Num. obs: 22169 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.36 / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 52605 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 3.14 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22735 1185 5.1 %RANDOM
Rwork0.20535 ---
obs0.20648 22169 93.18 %-
all-23361 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.472 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å2-0.77 Å2
2--1.46 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2049 0 5 167 2221
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212113
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.421.9452864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8863255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.20715381
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2470.3893
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.5210
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.316
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.8650.58
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8241.51280
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50722063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1193833
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3714.5801
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.345 83
Rwork0.352 1659
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.20648 / Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.42
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.345 / Rfactor Rwork: 0.352

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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