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- PDB-1lfh: MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION OF THE STRUCTURE OF APOLACTOFERRIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lfh
タイトルMOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION OF THE STRUCTURE OF APOLACTOFERRIN, A PROTEIN DISPLAYING LARGE-SCALE CONFORMATIONAL CHANGE
要素LACTOFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / secretory granule / protein serine/threonine kinase activator activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / iron ion transport / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Amyloid fiber formation / iron ion binding / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Anderson, B.F. / Baker, E.N. / Norris, G.E.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1991
タイトル: Molecular replacement solution of the structure of apolactoferrin, a protein displaying large-scale conformational change.
著者: Norris, G.E. / Anderson, B.F. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Apolactoferrin Structure Demonstrates Ligand-Induced Conformational Change in Transferrins
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Norris, G.E. / Rumball, S.V. / Baker, E.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Structure of Human Lactoferrin: Crystallographic Structure Analysis and Refinement at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Norris, G.E. / Rice, D.W. / Baker, E.N.
#3: ジャーナル: Trends Biochem.Sci.(Pers. Ed.) / 年: 1987
タイトル: Transferrins: Insights Into Structure and Function from Studies on Lactoferrin
著者: Baker, E.N. / Rumball, S.V. / Anderson, B.F.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Structure of Human Lactoferrin at 3.2 Angstroms Resolution
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Dodson, E.J. / Norris, G.E. / Rumball, S.V. / Waters, J.M. / Baker, E.N.
履歴
登録1991年9月4日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS ...SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS *N2A* AND *N2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET AND STRAND FOUR OF SHEET BN1 IS ALSO PART OF THIS SHEET. SHEETS *C2A* AND *C2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET AND STRAND FOUR OF SHEET BC1 IS ALSO PART OF THIS SHEET.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LACTOFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2582
ポリマ－76,2221
非ポリマー351
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)152.090, 94.580, 55.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 71 / 2: CIS PROLINE - PRO 142 / 3: CIS PROLINE - PRO 628

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要素

#1: タンパク質 LACTOFERRIN


分子量: 76222.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02788
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A TWO FOLD INTERNAL SEQUENCE HOMOLOGY (~40% IDENTITY).
Has protein modificationY
配列の詳細THE AMINO ACID SEQUENCE GIVEN IN ANDERSON ET AL. (1989). WAS FOLLOWED IN BUILDING THE MODEL. THIS ...THE AMINO ACID SEQUENCE GIVEN IN ANDERSON ET AL. (1989). WAS FOLLOWED IN BUILDING THE MODEL. THIS PAPER REPORTS CORRECTIONS TO THE AMINO ACID SEQUENCE REPORTED IN THE SEQUENCE DATABASES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.8 / 手法: microdialysis
詳細: taken from Baker, E.N. et al (1977). J. Mol. Biol., 111, 207-210.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12-5 %protein11
20.01 Mphosphate12
310 %(v/v)ethanol12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 17783 / Num. measured all: 19413 / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.213 / 最高解像度: 2.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5342 0 1 373 5716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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