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万見
- PDB-1le1: NMR Structure of Tryptophan Zipper 2: A stable, Monomeric Beta-Ha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1le1
タイトルNMR Structure of Tryptophan Zipper 2: A stable, Monomeric Beta-Hairpin with a Type I' Turn
要素Tryptophan Zipper 2
キーワードDE NOVO PROTEIN / beta-hairpin / type I' turn
手法溶液NMR / Hybrid distance geometry, simulated annealing using the program DGII, molecular dynamics using the program AMBER, in conjunction not only with distance, dihedral angle restraints, but also 1H chemical shift-based restraints.
データ登録者Cochran, A.G. / Skelton, N.J. / Starovasnik, M.A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Tryptophan zippers: stable, monomeric beta -hairpins.
著者: Cochran, A.G. / Skelton, N.J. / Starovasnik, M.A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Chemical-shift-based methods for structure validation and refinement: Application to tryptophan zipper beta-hairpin peptides
著者: Skelton, N.J. / Cochran, A.G. / Starovasnik, M.A.
履歴
登録2002年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2002年4月24日ID: 1HRX
改定 1.02002年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan Zipper 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6091
ポリマ－1,6091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 76structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tryptophan Zipper 2


分子量: 1608.776 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence was designed based on experimental data obtained from a model system. The peptide was chemically synthesized and does not appear to occur in nature.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
1312D TOCSY
1412D ROESY
1522D COSY-35
NMR実験の詳細Text: The structure of trpzip2 was originally determined using standard 2D homonuclear techniques (Cochran et al., 2001, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 5578-5583). Distance and dihedral angle ...Text: The structure of trpzip2 was originally determined using standard 2D homonuclear techniques (Cochran et al., 2001, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 5578-5583). Distance and dihedral angle restraints were derived from analysis of NOESY, ROESY, DQF-COSY, and COSY-35 data. Chi-1 rotamers and stereospecific assignments for beta-methylene groups were based on combined analysis of 3JHaHb and local ROEs, suggesting that all four Trp residues adopt a chi1 of -60 deg. Quantitative analysis of the 1H chemical shifts, however, revealed that the frequencies of the Hb and He3 resonances of Trp4 and Trp11 were inconsistent with a -60 deg chi1 value, and indicated that the side chains for these tryptophans actually reside primarily in the 180 deg chi1 rotamer (Skelton et al., manuscript in preparation). The current coordinates result from refinement with the Sander module of AMBER (v6.0), and included not only NOE-derived distance restraints and dihedral angle restraints, but also 1H chemical shift-based restraints. Thus, the resulting updated coordinates differ from the previous ones in the side chain orientations of Trp4 and Trp11. However, the rest of the structure is similar with a backbone rmsd between the average coordinates of the two ensembles of 0.69 angstrom(res.2-11). The two strands are highly twisted, as described previously, however there is a slight difference in the relative position of the turn with respect to the strands. The key difference, however, is that each pair of cross-strand tryptophan rings now shows edge-to-face packing against one another.

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試料調製

詳細内容: 3mM trpzip2 / 溶媒系: 92% H2O, 8% D2O, pH 5.5, 0.1mM DSS
試料状態イオン強度: 0 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 288 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5Brukercollection
Felix98Molecular Simulations, Inc.データ解析
DGII98Molecular Simulations, Inc.構造決定
Amber6Case and Kollman精密化
精密化手法: Hybrid distance geometry, simulated annealing using the program DGII, molecular dynamics using the program AMBER, in conjunction not only with distance, dihedral angle restraints, but also 1H ...手法: Hybrid distance geometry, simulated annealing using the program DGII, molecular dynamics using the program AMBER, in conjunction not only with distance, dihedral angle restraints, but also 1H chemical shift-based restraints.
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on a total of 80 (including 26 intra-residue, 15 sequential, 6 medium-range, and 33 long-range) NOE-derived distance restraints, 15 dihedral angle restraints, and 1H ...詳細: Structures are based on a total of 80 (including 26 intra-residue, 15 sequential, 6 medium-range, and 33 long-range) NOE-derived distance restraints, 15 dihedral angle restraints, and 1H chemical shift restraints for 39 carbon-bound 1H resonances; (chemical shift restraints were not imposed for the terminal residues, or for side chains exhibiting evidence of rotational averaging). The ensemble agrees well with the experimental restraints with no distance or dihedral angle violations greater than 0.10 angstrom or 5 deg, respectively, and an average rmsd of only 0.087 ppm between observed and calculated chemical shifts.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 76 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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