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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1lbv | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of apo-form (P21) of dual activity FBPase/IMPase (AF2372) from Archaeoglobus fulgidus | ||||||
![]() | fructose 1,6-bisphosphatase/inositol monophosphatase | ||||||
![]() | HYDROLASE / dual activity / FBPase / IMPase / archaeal phosphatase / apo-form | ||||||
機能・相同性 | ![]() inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / signal transduction / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Stieglitz, K.A. / Johnson, K.A. / Yang, H. / Roberts, M.F. / Seaton, B.A. / Head, J.F. / Stec, B. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a dual activity IMPase/FBPase (AF2372) from Archaeoglobus fulgidus. The story of a mobile loop. 著者: Stieglitz, K.A. / Johnson, K.A. / Yang, H. / Roberts, M.F. / Seaton, B.A. / Head, J.F. / Stec, B. #1: ![]() タイトル: Crystal structure and catalytic mechanism of the MJ0109 gene product: a bifunctional enzyme with inositol monophosphatase and fructose 1,6-bisphosphatase activities. 著者: Johnson, K.A. / Chen, L. / Yang, H. / Roberts, M.F. / Stec, B. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE THIS SEQUENCE IS ANNOTATED IN THE PIR ENTRY D69546 AS SUHB ANALOGUE, WHICH WAS BASED ON ...SEQUENCE THIS SEQUENCE IS ANNOTATED IN THE PIR ENTRY D69546 AS SUHB ANALOGUE, WHICH WAS BASED ON SEQUENCE HOMOLOGIES, NOT BIOCHEMICAL ASSAYS. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 113.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 87.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 435.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 451.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 32.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28002.838 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: O30298, fructose-bisphosphatase, inositol-phosphate phosphatase #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.04 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: PEG 3350, ammonium phosphate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月13日 |
放射 | モノクロメーター: collimating mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.009 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 38204 / Num. obs: 37007 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 16.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 3370 / % possible all: 86.2 |
反射 | *PLUS Num. obs: 35243 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.036 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 83.9 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.27 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1DK4 解像度: 1.8→31.81 Å / Num. parameters: 16663 / Num. restraintsaints: 16078 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: SHELXL CONJUGATED GRADIENT
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→31.81 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 4 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor all: 0.215 / Rfactor obs: 0.203 / Rfactor Rfree: 0.273 / Rfactor Rwork: 0.203 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: s_bond_d / Dev ideal: 0.007 |