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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1lav | ||||||
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タイトル | STABILIZATION OF ESCHERICHIA COLI RIBONUCLEASE HI BY CAVITY-FILLING MUTATIONS WITHIN A HYDROPHOBIC CORE | ||||||
![]() | RIBONUCLEASE H | ||||||
![]() | HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / endonuclease activity / nucleic acid binding / magnesium ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Ishikawa, K. / Nakamura, H. / Morikawa, K. / Kanaya, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Stabilization of Escherichia coli ribonuclease HI by cavity-filling mutations within a hydrophobic core. 著者: Ishikawa, K. / Nakamura, H. / Morikawa, K. / Kanaya, S. #1: ![]() タイトル: Structural Study of Mutants of Escherichia Coli Ribonuclease Hi with Enhanced Thermostability 著者: Ishikawa, K. / Kimura, S. / Kanaya, S. / Morikawa, K. / Nakamura, H. #2: ![]() タイトル: Structural Details of Ribonuclease H from Escherichia Coli as Refined at an Atomic Resolution 著者: Katayanagi, K. / Miyagawa, M. / Matsushima, M. / Ishikawa, M. / Kanaya, S. / Nakamura, H. / Ikehara, M. / Matsuzaki, T. / Morikawa, K. #3: ![]() タイトル: Three-Dimensional Structure of Ribonuclease H from E. Coli 著者: Katayanagi, K. / Miyagawa, M. / Matsushima, M. / Ishikawa, M. / Kanaya, S. / Ikehara, M. / Matsuzaki, T. / Morikawa, K. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE STRANDS IN THE SHEET RECORD BELOW ARE DEFINED AS FOLLOWS IN THE PAPER (KATAYANAGI ET AL. ...SHEET THE STRANDS IN THE SHEET RECORD BELOW ARE DEFINED AS FOLLOWS IN THE PAPER (KATAYANAGI ET AL. NATURE (1990) VOL. 347, PP. 306-309). STRAND 1 (RIGHT ARROW) BETA C STRAND 2 (RIGHT ARROW) BETA B STRAND 3 (RIGHT ARROW) BETA A STRAND 4 (RIGHT ARROW) BETA D STRAND 5 (RIGHT ARROW) BETA E |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 44.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 31.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 361.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 366.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 17 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17637.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.22 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.8→6 Å / σ(F): 1 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 10201 / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.183 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |